杨舒乔，王 迪，高彦祥*

（中国农业大学食品科学与营养工程学院，北京 100083）

交原蛋白或称交原是一类重要的蛋白质，是细胞外基质的一种结构蛋白。目前已经发现有20余种不同类型的交原蛋白，包括I型、II型、III型、IV型和V型等[1]（表1）。其中，II型交原蛋白（collagen type II，CII）具有致密的纤维结构，是软骨基质中最主要的有机成分，为软骨组织的特征性蛋白质，与多糖紧密结合，使软骨具有柔韧性，可以吸收冲击和承受负载。研究表明，保持完整三螺旋结构的CII，即非变性CII（undenatured type II collagen，UC-II）具有良好的生物相容性和低抗原性，以适宜剂量的UC-II诱导人体免疫耐受，可预防或缓解骨关节炎、类风湿性关节炎病症[2]。本文主要阐述UC-II的分布、功能及结构特性，对UC-II的提取方法及应用现状进行综合论述，同时总结现有的UC-II表征方法，并对其应用前景做出展望。

表1 不同类型胶原蛋白的肽链组成及组织分布[1,3]Table 1 Peptide chain composition and distribution of different types of collagen in animal tissues[1,3]

1 UC-II的特点

UC-II主要分布于软骨、眼玻璃体、髓核、角膜和胚胎的上皮细胞中，具备良好的生物相容性、生物可降解性、低免疫原性等交原蛋白基本生物学功能，还可以维持软骨组织的完整性，刺激软骨细胞生长和再分化[3]。UC-II由3 条α1肽链组成，即[α1(II)]3。每一条多肽链的氨基酸排列中，存在甘氨酸-X-Y（G-X-Y）这样的三肽重复序列，可用（G-X-Y）n表示[4-6]。同时X位通常由脯氨酸残基占据（20%～30%），甘氨酰-脯氨酰-Y这类三肽的数量约占三肽数量总和的1/3，其结构式如图1所示。这种三肽重复序列对交原蛋白的结构具有重要作用。每条肽链有1 000 个左右氨基酸残基，分子质量介于95 000～100 000 Da之间，所以每一个UC-II分子的分子质量约为300 kDa。……