戚毓敏， 单 锴， 崔 静， 渠宏雁， 王 荣， 陈永泉*

（1.江南大学 无锡医学院，江苏 无锡214122；2.江南大学 食品学院，江苏 无锡214122）

热休克蛋白（HSP）[1]通常可以在机体遭受应激时大量表达[2]，可以帮助细胞耐受外界环境压力，也称为热应激蛋白，具有高度保守性[3]。热休克蛋白通常根据相对分子质量大小进行分类，HSP70指的是相对分子质量在7×104左右的热休克蛋白，主要有HSPA1A、HSPA5、HSPA8、HSPA9。HSP70是热休克蛋白家族被研究较多的蛋白质之一[4]，也是其中表达量较高的热休克蛋白之一。HSP70主要起到分子伴侣作用，主要帮助蛋白质正确折叠，清除老旧或者受损的细胞[5]。HSP70主要存在于细胞质中，在细胞质中发挥保护细胞的作用[6]，如HSPA5定位于内质网，HSPA9则位于线粒体上起到细胞保护的作用。同时也有研究表明，氧化应激时HSP70，如HSPA8会进入细胞核中，发生核位移，在细胞核中起到保护细胞的作用。诱导型HSP70（HSPA1A），也称为HSP72[7]，在正常生理条件下表达量较低，在发生应激时，则会大量表达，HSPA1A主要通过应激诱导大量表达从而发挥作用。HSPA1A诱导后具有保护细胞的作用。例如，HSPA1A基因通过抑制核因子-κB（NF-κB）激活来抑制促炎细胞因子基因转录[8]，促炎细胞因子的下调保护细胞免受应激反应，防止细胞损伤或死亡从而保护机体免受应激伤害[9]。

恶性肿瘤是当下发病死亡率较高的疾病之一。恶性肿瘤的治疗是医学和生命科学的研究重点也是难点。肿瘤的主要特点就是肿瘤细胞无限制增殖，这种增殖是不受控的，因此抑制肿瘤细胞增殖是行之有效的肿瘤治疗方案之一。……