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高效降解牛奶过敏原蛋白酶菌种筛选及其重组植物过氧化氢酶的功能验证

2021-07-24堵国成

食品与生物技术学报 2021年3期

汤 恒, 张 娟, 堵国成

(江南大学 生物工程学院/工业生物技术教育部重点实验室,江苏 无锡214122)

人乳的蛋白质质量浓度与动物源乳制品有较大差异(见表1),这使得免疫系统容易将非人源的蛋白质判定为过敏原因子,并引起一系列超敏反应[1]。酪蛋白作为牛乳蛋白质的主要成分大约占总蛋白质质量分数的80%,其中许多组分并不存在于母乳之中,如αs1酪蛋白、αs2酪蛋白和γ酪蛋白,这些组分很难被人体内蛋白酶消化水解,并可能以完整的结构进入人体血液中引起过敏反应[2]。目前普遍认为αs1酪蛋白是主要的过敏原[3],从表1也可以看出,αs1酪蛋白是人乳和牛乳中差别最大的蛋白质。

表1 人乳和牛乳的成分比较Table 1 Composition of human and bovine milk

αs1酪蛋白作为过敏原极难被降解的原因在于乳制品中酪蛋白相互之间极易形成酪蛋白胶粒,一般由αs1酪蛋白、αs2酪蛋白、β酪蛋白和κ酪蛋白组成,这些多为分散的、大的、近似球形的胶体粒子,直径一般在50~600 nm之间[4]。有研究表明,酪蛋白胶粒中β酪蛋白和κ酪蛋白可形成大量分子间二硫键,而巴氏灭菌的高温可使得这些二硫键更为复杂,这使得胶粒更难被蛋白酶降解[5]。

一般破坏二硫键需要合适的碱性环境和二硫还原酶或与二硫还原酶功能相似的化学还原剂。二硫还原酶包括烷基过氧化氢还原酶[6]、硫氧还原蛋白还原酶[7]和二氢硫辛酸脱氢酶[8]等;化学还原剂包括β-巯基乙醇、巯乙酸和二硫苏糖醇等。此外在生物水解中,许多角蛋白分解菌可生成亚硫酸盐破坏角蛋白酶中的二硫键,从而辅助水解过程的进行[9]。……

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