水生动物原肌球蛋白致敏原研究进展
2021-07-24陈红兵谢彦海华希玮
陈红兵, 胡 昕, 谢彦海, 华希玮
(1.食品科学与技术国家重点实验室,南昌大学,江西 南昌330047;2.南昌大学 中德联合研究院,江西 南昌330047;3.南昌大学 食品学院,江西 南昌330047;4.南昌大学 实验动物科学中心,江西 南昌330006)
食物过敏已被世界卫生组织(WHO)列为21世纪重要的健康问题之一[1]。食物过敏影响呼吸系统、胃肠道消化系统和神经系统等,其症状主要表现为水肿、荨麻疹、腹泻、过敏性哮喘等,严重时可危及生命[2]。
八大类过敏食物中包含甲壳类动物和鱼类[3]。2018年中国水产品总产量为6 457.7万吨,每年人均水产品消费量为11.7 kg[4]。随着水产品在我国的消费量持续增加,其引起的食物过敏病例也逐渐增多,尤其是在沿海地区。与鸡蛋、牛奶过敏不同,水产品过敏通常是伴随终生的,将对人类健康产生巨大威胁[5]。因此,水产品引起的食物过敏值得高度重视。
致敏原是指可以诱导机体产生IgE,引起I型超敏反应的抗原[6]。原肌球蛋白(tropomyosin,TM)是一种重要的食物致敏原,广泛存在于甲壳类、贝类等水产品中。本文中将常见水生动物原肌球蛋白的性质、表位和免疫交叉反应、致敏性及其消减的研究进展进行总结。
1 原肌球蛋白
原肌球蛋白是一种耐热的酸性糖蛋白,相对分子质量为3.6×104~4.0×104[7]。TM主要存在于肌肉中,与肌动蛋白结合形成复合物调节肌肉收缩。在非肌肉中,TM主要功能是维持细胞骨架的完整性[8]。每个TM分子有7个肌动蛋白结合位点,可结合7个肌动蛋白[9]。TM二级结构是由2个α螺旋多肽链相互缠绕形成的超螺旋结构,α螺旋占比大于80%,剩余为β螺旋、无规则卷曲等,没有复杂的三、四级空间结构[10]。……
