赵妍，罗欣，毛衍伟，杨啸吟，朱立贤，梁荣蓉，成海建，张一敏*

1(山东农业大学 食品科学与工程学院，山东 泰安，271018)2(国家肉牛牦牛产业技术体系济南站，山东 济南，250000)

热休克蛋白(heat shock proteins，HSPs)又称为热应激蛋白，最早发现于1962年，它是指机体在环境温度高于生物体正常生长温度或生物体受到其他应激时产生的一类具有高度保守性的蛋白质，其中多数为伴侣蛋白[1]。这类蛋白质有助于蛋白质折叠、装配、转运，具有防止蛋白质在细胞中的聚集和降解，使细胞应对热和其他环境的损伤[2-3]等功能。有研究表明HSPs的部分生理功能会对肉的食用品质[4-5],尤其是嫩度产生重要影响[6]。

在肉类科学领域，首次提出sHSPs(small heat shock proteins，sHSPs)在肉嫩度中的作用是由于其抗细胞凋亡功能的假设，sHSPs可以通过干扰调节细胞凋亡的信号转导途径来增强细胞存活。近年来，随着sHSPs对肉嫩度的影响研究越来越多，sHSPs的其他生理功能对肉嫩度的影响得到了广泛关注。众多研究表明，sHSPs因其分子伴侣功能促进蛋白质的正确组装和折叠，适当重组异常折叠和变性的蛋白质，维持蛋白质结构稳定性；除此之外，sHSPs可与肌原纤维结合成为μ-钙蛋白酶的替代底物，减少肌原纤维蛋白的水解，与肉嫩度密切相关。上述sHSPs的生理功能是影响肉嫩度形成的关键因素，本文将系统阐述主要HSPs的结构及功能，以及其作为肉嫩度生物标记物的可能性，并从sHSPs对蛋白质聚合物形成、细胞骨架蛋白降解、细胞凋亡进程的调控3个方面分析其对肉嫩度的影响机制，以期为肉类科学领域研究提供方向，并为肉牛优质化生产提供理论参考。……