张 雷，王文利，程智美，汪 雄，魏斯晗，王 洁，戴蕴平，张雅丽

(中国农业大学食品科学与营养工程学院，北京 100000)

乳铁蛋白(lactoferrin，LF)是一种非血红素球状铁结合糖蛋白，分子量大约为80 kDa[1]，1960年由科学家Montreuij和Johansonb首次从母乳中分离纯化出来后，受到广泛关注[2]。LF主要分布在哺乳动物乳汁和其他多种组织液中，如存在于粘膜分泌物中，包括眼泪、唾液、阴道分泌物[3]、精液、胃肠液、鼻腔分泌物、支气管分泌物、子宫分泌物等，以及胆汁和尿液等[4]。在嗜中性粒细胞、巨噬细胞和腺上皮细胞中也发现了LF的表达和分泌[5]。人乳中LF浓度约为1.0～3.2 g/L，是牛乳中的10倍，占普通母乳总蛋白的20%，人初乳中LF浓度甚至高达6～14 g/L[6]。由于LF有多种生理功能，比如：调节免疫反应、调节肠道菌群、调节糖脂代谢、抗菌、抗癌，因此其具有强大的应用价值和市场开发潜力，被社会各界广泛关注。

1 乳铁蛋白的结构

LF是由单一多肽链组成的一种糖蛋白，人乳铁蛋白(Human lactoferrin，hLF)和牛乳铁蛋白(Bovine laetoferrin，bLF)分别由691和696个氨基酸[7]组成，且不同物种间具有高度同源性。它由一条多肽链折叠成两个对称叶(N叶和C叶)，两个叶呈球状并具有类似折叠，具有一定的同源性。LF表面带正电，等电点为8.0～8.5。其N叶上存在LF最大正电荷区域，这一结构特征使得LF易于与阴离子结合。同时，其N末端有一杀菌区域，当该区域被水解释放时，能够形成破坏细胞膜的两亲性结构[8]。N叶与C叶之间通过一条α铰链连接，使得LF分子具有灵活性[3]。LF每个叶片包含一个铁结合位点，并与CO32-协同结合Fe2+或Fe3+以及Cu2+、Zn2+和Mn2+等金属离子[9]。……