燕麦蛋白-结冷胶冷诱导凝胶微观结构与控释特性的关联性研究
2021-01-13杨晨袁哲闫可心胡海玥汪建明
食品研究与开发 2021年1期
杨晨,袁哲,闫可心,胡海玥,汪建明*
(1.天津科技大学食品科学与工程学院,天津 300457;2.优滋福(天津)食品科技有限公司,天津 300457)
燕麦中除了含有大量的β-葡聚糖,还含有丰富的蛋白质(12% ~24%)[1-2],其中球蛋白占总蛋白质含量的70% ~80%,主要由12S、7S和3S蛋白组成[3-4]。前期研究发现,燕麦蛋白(oat protein isolate,OPI)具有良好的凝胶特性[5]。加热变性后的燕麦蛋白六聚体解聚成活跃的单体,并且二级结构打开,提供了大量的交联点,在静电斥力逐渐降低的情况下可促使蛋白质单体有序排列,从而形成类似聚合物凝胶的网络结构[5-6]。燕麦蛋白这一凝胶结构和加热变性后的特性使其具有较好的凝胶硬度以及包埋、保护和控释营养素的能力[6-9]。但是燕麦蛋白凝胶在中性和弱酸性条件下的硬度较弱,在含有胰蛋白酶的模拟胃液中超过1 h,部分燕麦蛋白凝胶会降解,从而影响其在模拟消化液中的控释能力[7]。在蛋白质中添加多糖可制备不同微结构的凝胶,可有效增强蛋白凝胶的硬度,也可增强其作为载体保护功能性物质活性的能力。
Nieto等研究了在酸性和中性条件下菊粉、卡拉胶和糊精对热致燕麦蛋白凝胶结构和硬度的影响,发现在加热凝胶过程中,两种物质产生了相分离从而使多糖分散在燕麦蛋白凝胶的网络结构中,同时增加了凝胶内部蛋白质部分的浓度,从而增强了燕麦蛋白-多糖热致凝胶的硬度[10-11]。然而,加热条件会破坏热敏性生物活性物质,热凝胶作为营养物质递送体系有一定的局限性,冷诱导燕麦蛋白-多糖混合凝胶的特性还有待研究。……
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