夏伟荣，李 莹，柴 智，陈小娥，周剑忠，冯 进，方旭波,

（1.浙江海洋大学食品与医药学院，浙江 舟山 316022；2.江苏省农业科学院农产品加工研究所，江苏 南京 210014）

血管紧张素转化酶（angiotensin converting enzyme，ACE）抑制肽丙氨酸-组氨酸-亮氨酸-亮氨酸（Ala-His-Leu-Leu，AHLL）是从泥鳅蛋白酶解物中分离纯化的一种具备抑制ACE活性的四肽。泥鳅经蛋白酶可控降解，释放出优异的ACE活性肽[1]。有研究[2-3]表明它可以抑制ACE活性，在原发性高血压大鼠上具有一定降血压效果，通过Caco-2细胞模型研究发现AHLL具有较好的吸收性，细胞吸收的表观渗透系数达到1×10-6cm/s数量级。然而，AHLL稳定性较差，容易被消化道中蛋白酶降解，导致ACE抑制活性显著下降[4]，从而减少了活性肽AHLL有效进入吸收系统的量。

铁蛋白是一类铁贮藏蛋白质，广泛存在于动植物以及微生物体内，具有调节各类生物体内铁代谢平衡、抗氧化及解毒等作用[5]。生物体内铁蛋白主要由蛋白质外壳和化合态铁核两部分组成[6]。铁蛋白的铁核可以通过在无氧条件下加入还原剂透析的方式除去[7]。含有铁核的铁蛋白称为含铁铁蛋白，不含矿化铁核的铁蛋白称为脱铁铁蛋白。近年来铁蛋白的可逆组装特性受到广泛关注[8-10]。脱铁或重组铁蛋白在变性条件下（极酸或极碱性环境）解离为单亚基，当pH值恢复至中性时，铁蛋白会恢复球形结构[11]。利用这一性质，将铁蛋白外壳作为纳米载体，在铁蛋白的变性复性过程中添加小分子营养物质，包埋于铁蛋白的空腔内，可使小分子物质免受外界干扰，从而提高其稳定性[12]。……