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花青素与大豆分离蛋白的不同共价交联法对蛋白结构的影响

2019-05-21刘英杰隋晓楠赵思明刘贵辰孙红波齐宝坤江连洲

食品科学 2019年8期
关键词:质量

刘英杰,隋晓楠,黄 国,赵思明,徐 悦,刘贵辰,孙红波,齐宝坤,江连洲*

(东北农业大学食品学院,黑龙江 哈尔滨 150030)

大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)是一种全价植物蛋白,富含人体必需氨基酸。其营养丰富,不含胆固醇,是植物蛋白中为数不多的可替代动物蛋白的品种之一,目前被人类广泛应用于不同食品加工领域中[1-2]。据报道,SPI可以与其他某些食物成分发生相互作用,多酚就是其中一种[3]。多酚是一类广泛存在于植物体内且具有多元酚结构的次生代谢物,根据其碳骨架的特征,可分为酚酸类、黄酮类、少见的芪类和木脂素类。而花青素就属于一种常见的水溶性黄酮类化合物,普遍存在于水果和蔬菜中[4-5]。其具有抗氧化、抗炎等生物学活性;并对肥胖症、糖尿病、胸膜炎等疾病患者的治疗起重要作用[6-7]。目前科学研究表明,花青素作为一种小分子物质,其结构具有独特的理化性质,在食品加工及生产过程中,能与多种化合物发生交互作用,其中蛋白质是最主要的化合物[8]。

研究表明蛋白质与多酚相互作用主要通过两种方式:可逆的非共价作用和不可逆的共价交联[5]。其中蛋白与多酚的非共价作用通过形成氢键、范德华力、π键、疏水作用和离子相互作用实现[9-11]。而共价交联则主要分为生物共价交联法和化学共价交联法,其原理为酚类物质在有多酚氧化酶或碱性(pH 9)条件下,可以被酶或氧气分子氧化从而形成醌类物质,其醌类物质可以与蛋白质多肽链上的氨基酸和巯基形成C—N键和C—S键,从而完成两者的共价交联[12-13]。……

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