王 宇，袁 倩，王柏辉，杨 蕾，赵丽华，靳 烨*

腺苷酸活化蛋白激酶（AMP-activated protein kinase，AMPK）是一个异源三聚体，普遍存在于真核细胞生物中，由一个催化亚基α和两个调节亚基β和γ构成[1]。α亚基含有催化结构域（kinase domain，KD）和自动抑制结构域（auto-inhibitory domain，AID），且有两种异构体，α1在机体中分布广泛，定位于细胞质，而α2主要存在于骨骼肌、心脏和肝脏中，定位于细胞核[2]；β亚基有两种亚型，β1在肝脏中表达，而β2在骨骼肌中表达；γ亚基上有和腺苷一磷酸（adenosine monophosphate，AMP）、腺苷三磷酸（adenosine triphosphate，ATP）结合的位点，其有3 种亚型，γ1和γ2在机体中分布广泛，而γ3只在骨骼肌中表达[3]。细胞中的分解代谢和合成代谢共同决定细胞的能量状态，AMP是细胞能量状态的关键检测器，而AMPK是细胞中AMP的主要分子传感器。因此，AMPK的活性主要由AMP与ATP的比值调控，机体在应激状态下消耗ATP导致AMP与ATP比值增大，从而激活AMPK，磷酸化的AMPK（phosphorylated AMPK，P-AMPK）激活AMPK的级联效应，参与调控机体的能量代谢，上调产能分解代谢，关闭耗能代谢途径[4]。AMPK通过调控下游靶蛋白和控制诱导基因转录修饰的转录因子和共激活剂的活性，调节细胞的能量代谢[5]，进而反映细胞能量水平以及特定细胞外营养物质的变化，如葡萄糖、脂肪酸、瘦素（Leptin）、脂联素（adiponectin，AdipoQ）和生长素，从而有助于控制机体的能量平衡和食物摄入量[6]。因此，深入研究AMPK的生物学特性对提高畜禽肉品品质有重要的意义。

1 AMPK活力的调节

如同其他激酶，AMPK同样通过磷酸化其活化环上的Thr172位点使其活化。AMPK无活性时，AID结合到KD上，抑制AMPKα Thr172的磷酸化；而当游离的AMP结合到AMPKγ上时，导致AID从KD上解离，解除了AID对AMPKα Thr172位点磷酸化的抑制作用，且降低了磷酸化酶（protein phosphatase 2C，PP2C）对AMPKα Thr172位点去磷酸化作用，使Thr172仍处于磷酸化状态，间接激活AMPK[7]。……