谢秀玲，李 欣，陈红兵

（1.南昌大学 食品科学与技术国家重点实验室，江西 南昌 330047；2.南昌大学中德联合研究院，江西 南昌 330047；3.南昌 大学食品学院，江西 南昌 330047）

β-乳球蛋白的聚合及特性研究进展

谢秀玲1，2，3，李 欣1，3，陈红兵1，2，*

（1.南昌大学 食品科学与技术国家重点实验室，江西 南昌 330047；2.南昌大学中德联合研究院，江西 南昌 330047；3.南昌 大学食品学院，江西 南昌 330047）

自然状态下，牛乳β-乳球蛋白聚合体的出现是蛋白聚合行为的结果，值得高度关注。β-乳球蛋白聚合受内部和外部双重因素的制约，二硫键是聚合的内部因素，而外部因素主要包括温度、pH值、离子强度、蛋白浓度等。随着β-乳球蛋白结构的改变，相应的特性也随之变化。其中，理化特性的变化包括热稳定性、浊度、流变特性、聚合体的形态及颗粒大小等，生物特性的变化主要涉及消化特性和免疫特性。本文对牛乳β-乳球蛋白聚合行为研究的综述将有助于β-乳球蛋白聚合体的开发利用。

β-乳球蛋白；蛋白聚合；聚合体

β-乳球蛋白是反刍动物乳清中最主要的蛋白质，约占乳清蛋白总量的50 %。β-乳球蛋白分子质量约为18.3 kD，等电点是5.3，由162 个氨基酸组成。其中有4 个半胱氨酸形成 2 个二硫键，分别是66～160 位、106～119 位，前者位于蛋白分子表面；后者包埋于分子内部；而121 位游离的半胱氨酸则是埋藏在分子内部[1]。在鲜牛乳中，β-乳球蛋白是由天然的单体和二聚体形式共存。蛋白质浓度不同，单体和二聚体的比例也会变化。研究 发现，当蛋白质浓度高于50 mmol/L，β-乳球蛋白是以天然的二聚 体形式存在[2]。……