李一丁 赵先英 贺 建综述 刘毅敏审校

乳铁蛋白(lactoferrin，LF)主要存在于哺乳动物的乳汁中，也分布在其他分泌液(泪液、精液、胆汁、关节液、唾液、胰液、鼻腔分泌液、羊水等)中。乳铁蛋白具有多种生物学活性，如抗氧化，抗真菌活性、抗病毒活性，抗微生物活性等，近年来研究表明，乳铁蛋白还具有抗肿瘤作用[1]。

1 乳铁蛋白的基本结构

乳铁蛋白是1种铁结合糖蛋白，属于转铁蛋白家族，相对分子质量约为80 kDa，大约由700个氨基酸残基构成[2]，乳铁蛋白中含有N-环和C-环2个同源球状域。N-环对应于肽链中的第1～333个氨基酸残基，而C-环与第345～692个氨基酸残基对应，这2个域的2端由一段短链α-螺旋相连接[3]。

乳铁蛋白属于碱性蛋白质，等电点为8.7。它以富含铁形式(holo-lactoferrin)和不含铁形式(apo-lactoferrin)存在。两者有不同的三级结构，apo-lactoferrin的特点是有1个“开放式”的N-环和1个“封闭式”的C-环，而holo-lactoferrin 2个环都是“封闭式”的。每个乳铁蛋白分子能可逆地结合2个铁、锌、铜或其它金属离子，2个结合位点分别位于2个蛋白球状域中。每个金属离子结合6个配体，其中4个来自肽链中的配体(2个酪氨酸残基、1个组氨酸残基和1个天冬氨酸残基)，另2个是碳酸根或碳酸氢根离子。

乳铁蛋白与铁元素形成红色的复合物，它对铁的亲和力比运铁蛋白高出300倍。当机体出现炎症时，在弱酸性介质中，乳铁蛋白对铁的亲和力增加。这种特性有利于铁从运铁蛋白转移至乳铁蛋白中，因为炎症产生乳酸和其他有机酸的积累常常造成组织的pH降低。人乳中乳铁蛋白的饱和铁浓度为10%～30%(100%代表所有的乳铁蛋白分子中含有2个铁原子)。……