吴科帆，江梦，夏中元

(武汉大学人民医院麻醉科，武汉 430060)

蛋白质作为人类生命物质的基础，需要翻译合成后在内质网和高尔基体上进行翻译后加工才能表达出活性，目前已知的加工类型包括二硫键的形成、化学修饰和剪切等，蛋白质翻译后还会与其他的生物化学官能团结合，使蛋白质产生更多的功能来满足细胞的各项需求。与蛋白质的磷酸化和醋酸化类似，蛋白质的氧连-N-乙酰葡糖胺(O-linked-N-acetylglucosamine，O-GlcNAc)修饰是蛋白质转录和翻译后产生的一种特殊蛋白质修饰方式，也是唯一发生在细胞内的参与细胞信号转导的糖修饰，其对蛋白质的定位、功能、活性都产生了重要影响。自20世纪80年代蛋白质的O-GlcNAc修饰发现以来，质谱技术的发展和生物检测手段的提高使研究人员对蛋白质的O-GlcNAc修饰水平的调控有了新的认识，因此，蛋白质的O-GlcNAc修饰成为一种不容忽视的细胞信号的调节手段。

随着人类对缺血性相关疾病的日益重视，提高缺血再灌注损伤患者的治疗与后期康复水平成为当前临床的重大难题之一，近年来缺血再灌注损伤也成为研究热点。研究表明，重要器官的缺血再灌注损伤与靶器官细胞水平的钙超载、线粒体损伤、全身炎症反应以及氧化应激等因素存在一定的相关性[1]。由于蛋白质O-GlcNAc修饰对细胞内环境的变化非常敏感，在缺血再灌注损伤状态下，细胞内的O-GlcNAc水平在很大程度上出现上调，并激活相应的细胞信号级联通路，因此研究者将蛋白质的O-GlcNAc修饰与缺血再灌注损伤的各种途径联系起来发现，上调的蛋白质O-GlcNAc修饰水平可以参与调控细胞内环境的改变，并对损伤做出反应，从而增强细胞应对缺血再灌注损伤的能力。……