张 棚，张海霞，田晓静,，张福梅，曹 竑，陈士恩，马忠仁，丁功涛，宋 礼，谢瑞扎·阿里玛

（1.西北民族大学生命科学与工程学院，甘肃兰州 730124；2.西北民族大学生物医学研究中心 中国-马来西亚国家联合实验室，甘肃兰州 730030；3.西北民族大学生物医学研究中心 生物工程与技术国家民委重点实验室，甘肃兰州 730030；4.甘南牦牛乳研究院，甘肃合作 747000；5.马来西亚化学局 饮用水、食品和环境安全分析中心生物技术部，八打灵再也 999004）

乳铁蛋白（Lactoferrin，LF）是一种天然、无害、具有多种生物活性功能的铁结合糖蛋白，由哺乳动物体内腺上皮细胞和中性粒细胞产生，广泛分布于具有分泌功能的组织及其分泌物中[1]。最早由Blanc等[2]从人乳中分离获得该蛋白，并正式命名为乳铁蛋白，被认为是铁转运和储存相关的蛋白，氨基酸序列比对分析发现该蛋白属于更广泛的乳转铁蛋白家族（Lactotransferrin）。现已知LF是相对分子质量为（76～81）×103单体蛋白，LF是该蛋白家族中铁结合能力最强的蛋白质。随着研究的深入，人们发现水解后的乳铁蛋白会产生一些具有特殊生理功能的小肽——乳铁蛋白活性多肽（LFcin B），它是牛乳铁蛋白在消化道正常生理条件下释放出的一种含25 个氨基酸残基的抗菌肽，包括5 个Trp、3 个Lys和多个芳香族氨基酸残基，具有强碱性，pH>8.15，其水溶液中呈亲水脂的两个反向β折叠结构，具有耐热、在消化道中不易降解、免疫调节作用、广谱抑菌等特性[3]。LF具有抑菌、抗病毒、抗癌、促进肠道铁的转运和吸收、抗炎症、免疫调控、促骨生长等多种生物学功能[4]，其已被广泛应用于食品、医药、化工、农业等领域，作为微生物侵入的第一道防线，其内部结构高度保守，与铁结合的专一性使铁被隔离在两个几乎相同的位置，分别位于分子的每个叶中。L……