侯晓贞 综述，任铁军 审校

(1.新乡医学院研究生院，河南新乡 453000；2.河南省洛阳市中心医院肿瘤内科 471000)

肌动蛋白结合蛋白(Profilin)分子量为12～15×103，最初从小牛胸腺中分离出来，随后在阿米巴、酵母、苍蝇和植物中均被发现[1]。尽管Profilin最初被鉴定为G-肌动蛋白(G-actin)隔离蛋白，但近来研究表明，Profilin既可通过隔离G-actin来抑制肌动蛋白细丝的自发成核/聚合，并通过与EnA/VASP、Formins和依赖Arp2/3的WASP/WAVE家族相互作用来促进肌动蛋白细丝的成核和伸长，与多种肌动结合蛋白相互作用，成为肌动蛋白动力学的关键调节因子[2]。另一方面，Profilin还可通过催化二磷酸腺苷(ADP)到三磷酸腺苷-G肌动蛋白(ATP-G-actin)的交换，将G-actin上的ADP-ATP交换加速1 000倍，从而补充细胞中的三磷酸腺苷-肌动蛋白(ATP-actin)池[3]。除了加速肌动蛋白单体上的核苷酸交换外，在封闭蛋白解离后，Profilin还可以促进自由端的细丝伸长，游离的细丝末端与肌动蛋白结合域缔合，而与其结合的肌动蛋白被释放并添加到细丝中，通过这种机制，Profilin可以使肌动蛋白单体转移到细丝中，并促进肌动蛋白聚合[1]。除了肌动蛋白、多聚脯氨酸和磷脂酰肌醇结合结构域之外，Profilin还可能影响微管动力学，从而在调节细胞骨架整合方面发挥重要作用[3]。

虽然Profilin家族在进化上高度保守的，但不同物种之间和来自同一生物体的不同Profilin之间的序列同源性却很低。Profilin-1(PFN1)和Profilin-2(PFN2)作为哺乳动物细胞中最常见的Profilin，显示出相似的肌动蛋白单体结合特性。细胞的生命活动，如运动、分裂和内吞都依赖于肌动蛋白细胞骨架的动态重塑，PFN2作为一种肌动蛋白单体，可以调节肌动蛋白的聚合动力学，导致细胞骨架发生变化，从而积极参与多种生物体的发育的早期阶段、细胞生长和运动等几个生物学过程[4]。……