王章存 刘 洋 安广杰 胡金强 赵学伟 贺志铮

(郑州轻工业大学食品与生物工程学院1，郑州 450001)(河南省食品安全国际联合实验室2，郑州 450001)

大豆蛋白是食品工业中常用的植物蛋白。但大豆也是国际公认的八大过敏原食物之一，可引起人体腹泻、皮疹、咽喉水肿和急性哮喘等症状[1]，影响了大豆蛋白的食用价值。大豆中的致敏成分均是蛋白质，目前在大豆中发现有38种蛋白质具有致敏现象。大豆中的储藏蛋白也是主要的致敏蛋白，其中大豆β-伴球蛋白是大豆中最重要的一种抗原蛋白[2]。该蛋白是由α′(57～83 ku)、α(57～76 ku)和β(42～53 ku)3种亚基组成的分子质量为150～210 ku的三聚体，其聚合形式包括ααα、ααα′、αα′β、ααβ、αββ、α′ββ等)[3]。常规的食品加热和酶解处理难以消除大豆β-伴球蛋白的抗原活性[4-7]，但酶解处理相较而言是更有效的手段，能在显著降低大豆蛋白抗原性的同时提高蛋白的多种功能特性如溶解性、乳化性、发泡性等[8，9]，风味蛋白酶是蛋白质酶解时常用的酶制剂之一，与其它酶制剂相比，其特点是可以从肽链羧基末端切除氨基酸，在去除苦味，改善口感的同时，还能提高蛋白有效利用率并降低生产成本。此外有研究表明糖基化反应能通过大豆蛋白与糖结合后发生结构变化降低蛋白抗原性[10]。β-伴球蛋白是含糖量约为5%的糖蛋白[11]，其3个亚基被N-糖链所修饰[12]，它们富含甘露糖[13]。糖基化修饰蛋白质不仅影响蛋白质的空间构象、生物活性、运输和定位，而且在分子识别、细胞通信、信号转导等特定生物过程中发挥着至关重要的作用[14,15]，而β-伴球蛋白中的糖组分在其致敏反应中的地位和作用是目前研究的重要内容[16,17]。……