张新帅，阮 瑶，刘武康，陈 倩，顾丽红，郭爱玲,2,*

（1.华中农业大学食品科学技术学院，湖北 武汉 430070；2.国家蛋品加工技术研发分中心，湖北 武汉 430070）

溶菌酶因其溶菌作用而得名，是一种序列保守、无毒无副作用的抗菌蛋白，在生物体的天然免疫系统中起重要作用。该酶广泛存在于高等动植物组织和分泌物中，在微生物和噬菌体中也有分布，蛋清中溶菌酶含量最为丰富。鸡蛋清溶菌酶是C-型溶菌酶的典型代表，也是研究溶菌酶结构和功能的基本模型，并且已投入商品化生产[1]。100多年前，英国细菌学家亚历山大·弗莱明第一个观察到溶菌酶的溶菌作用[2]。溶菌酶的溶菌性质主要归因于其能够有效水解细菌细胞壁的肽聚糖，其水解位点是N-乙酰胞壁酸（N-acetylmuramic acid，NAM）和N-乙酰葡糖胺（N-acetylglucosamine，NAG）间的β-1,4-糖苷键。现已证明，溶菌酶的活性位点通过6 个子位点（A～F）与6 个连续糖单体结合，之后结合到D子位点的催化基团谷氨酸（Glu）35，并和E位点的天冬氨酸（Asp）52通过一个双取代反应水解β-1,4-糖苷键[3-4]（图1）。肽聚糖几乎是所有细菌细胞壁的组分，它赋予细胞壁一定的机械强度，使细胞能够抵抗细胞质与外部环境之间组成差异造成的渗透压，并维持细菌的特定形状（球形、棒形、螺旋形等）[5]，一旦肽聚糖层受到破坏，细菌就会因处于高渗环境而快速裂解、死亡。另外，细胞壁肽聚糖的合成和精细结构是多样的，同时肽聚糖也是高度动态更新的高分子，这个过程需要相关酶和蛋白质的精确协调和控制[6-7]。

革兰氏阳性菌和……