聂然 郭天奇 李雪 裴婷婷 秦勤 周延民

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组织蛋白酶（cathepsin）最早于1929年由Willstätte和Bamann首次发现并命名，是一种广泛存在于溶酶体中的蛋白质水解酶，具有维持细胞内动态平衡的作用。目前在人体内发现的组织蛋白酶共有15种，包括2种丝氨酸蛋白酶（组织蛋白酶A、G）、11种半胱氨酸蛋白酶（组织蛋白酶B、C、F、H、K、L、V、O、S、W、Z）以及2种天冬氨酸蛋白酶（组织蛋白酶D、E）。组织蛋白酶除了可以降解蛋白质，还可以通过水解作用活化细胞内某些蛋白质的前体，或激活其他蛋白质水解酶系统，从而参与抗原加工、骨基质降解、细胞凋亡、神经系统发育等生理活动[1]。

组织蛋白酶在细胞外的异常表达与肿瘤、心脑血管疾病、骨质疏松症、类风湿性关节炎、牙周炎等大量病理状态密切相关[1]。牙周炎是成人牙齿丧失的首要原因，其造成牙周支持组织的破坏与多种组织蛋白酶相关。本文就与牙周炎致病相关的组织蛋白酶K、B、C、G进行综述。

1 组织蛋白酶

1.1 组织蛋白酶K

组织蛋白酶K是溶酶体半胱氨酸蛋白酶家族的成员，是一种属于C1A家族的番木瓜蛋白酶，为肽链内切酶。组织蛋白酶K由染色体1q21上大约12.1 kb的基因组编码，具有8个外显子和7个内含子。组织蛋白酶K是由329个氨基酸构成的多肽序列，包含15个氨基酸构成的N-末端，99个氨基酸构成的前肽和215个氨基酸构成的催化单元。

组织蛋白酶K存在带高度正电荷的碱性残基，可引起带负电荷的糖胺聚糖（glycosaminoglycan）进行变构调节，形成组织蛋白酶K和糖胺聚糖的高分子低聚复合物，这是组织蛋白酶K具有独特的胶原降解活性的基础，其胶原酶活性高度依赖于复合物中糖胺聚糖的性质和浓度[2]。……