胡章威，王亚平，鲁中元，陈 晨 综述 陶泽璋 审校

蛋白酪氨酸激酶(protein tyrosine kinase，PTK)指的是一类具有磷酸化功能的特异性蛋白激酶，主要通过对酪氨酸残基进行磷酸化从而改变蛋白质的构象。根据PTK是否位于细胞膜受体，可以把酪氨酸激酶大致分为两类：受体酪氨酸激酶与非受体酪氨酸激酶。根据PTK在细胞中所处位置的不同，又可以把非受体酪氨酸激酶大致分为两类：胞质酪氨酸激酶与核内酪氨酸激酶。

C-Abl属于非受体酪氨酸激酶Abl家族的一员，存在于细胞质与细胞核中。大量的证据表明，C-Abl通过参与多种信号通路的调控，从而对细胞的许多生理功能产生影响，包括有细胞的骨架重排、诱导凋亡、增殖分化以及DNA应激损伤反应等[1]。近几年来有研究[2]显示，C-Abl在多种肿瘤中发挥重要作用，包括肿瘤的血管生成、发生发展、转移以及预后等。现就C-Abl在血管内皮细胞中的作用，以及其在一些恶性肿瘤中的重要角色进行综述。

1 C-Abl的结构与生理功能

1.1C-Abl的结构C-Abl基因具有高度保守性，是v-Abl小鼠白血病病毒原癌基因在细胞内的同源基因，广泛存在于哺乳动物体内。对于人类来说，C-Abl基因位于第9号染色体，其编码的蛋白质相对分子质量大约为140×103,属于人类非受体酪氨酸激酶Src超家族。非受体酪氨酸激酶C-Abl在N端包含有SH3与SH2两个结构域，能够与酪氨酸激酶结构域相互作用，从而对激酶的活性进行调节。SH3与SH2结构域都能够与C-Abl激酶的目标蛋白和效应物相互结合，但是在结合之后，这两个结构域对激酶活性产生相反的调节作用，SH3结构域主要对激酶活性起抑制作用，而SH2结构域主要对激酶活性起促进作用。……