葛慧华，王文研，张光亚，王士斌

华侨大学生物工程与技术系，福建 厦门 361021

影响类弹性蛋白多肽自组装成微球的因素及其作用机制

葛慧华，王文研，张光亚，王士斌

华侨大学生物工程与技术系，福建 厦门 361021

影响类弹性蛋白多肽 (ELPs) 自组装成微球的因素较多，目前尚缺乏系统研究。以类弹性蛋白多肽[KV8F]n为对象，利用动态光散射仪测定了不同条件下其自组装成微球的粒径。结果表明：随着分子量的增加ELPs形成的微球粒径也随之增大，粒径的均一度减小；当盐浓度低于0.4 mol/L时，盐浓度的增加，微球粒径相应增加，而盐浓度高于0.4 mol/L则呈减少的趋势，但粒径均大于1.1 μm；而当ELPs末端融合木聚糖酶和1,3-丙二醇氧化还原酶后，其自组装形成的微球粒径急剧减小，约为游离ELPs的1/10，分别为151.0 nm和 174.2 nm。导致这种现象的原因可能是酶分子和ELPs通过静电引力相互作用后，酶分子的空间位阻妨碍了ELPs分子的聚集。

类弹性蛋白多肽，静电引力，空间位阻，自组装，融合蛋白

类弹性蛋白多肽 (Elastin-like polypeptides，ELPs)，由于能智能响应温度，加之良好的生物相容性和稳定性，是一种良好的生物材料。它包含数个重复序列 (VPGXG)，其中X代表除脯氨酸以外的任一氨基酸[1]。类弹性蛋白多肽(ELPs) 自组装所形成的纳米级或微米级颗粒在酶分离纯化及固定化、药物包埋及靶向运输等方面极具应用潜力。研究者利用ELPs (VPAVG) 220所形成的颗粒 (其平均粒径为237.5 nm) 包封骨形态发生蛋白 (Bone morphogenetic protein)，其包封率高达94.5%，且14 d以后所包封的蛋白仍然保持活性，显示了ELPs在骨组织工程领域巨大的潜在用途[2]。……