徐微，赵新淮

（东北农业大学乳品科学教育部重点实验室，哈尔滨 150030）

酪蛋白水解物的Plastein反应修饰及ACE抑制活性变化

徐微，赵新淮

（东北农业大学乳品科学教育部重点实验室，哈尔滨 150030）

采用中性蛋白酶水解酪蛋白，一定条件下制备水解度为13.0%、IC50质量浓度为40.4 mg/L的酪蛋白水解物。利用中性蛋白酶对所制备出的水解物进行plastein反应修饰，以反应体系的游离氨基量的变化为评价指标，通过单一因素试验研究酶添加量、底物质量分数、反应时间和反应温度对修饰反应的影响。结果表明，适宜的反应条件为中性蛋白酶添加量3 kU/g蛋白质、底物质量分数60%、反应时间6 h、反应温度20℃。制备5个不同反应程度的修饰产物，ACE抑制活性分析结果显示，修饰产物的IC50降至14.7～31.1 mg/L，表明中性蛋白酶催化的plastein反应修饰提高酪蛋白水解物的ACE抑制活性，且ACE抑制活性的提高程度与plastein反应程度有关。

酪蛋白水解物；中性蛋白酶；plastein反应；ACE抑制活性

0 引言

血管紧张素I转换酶（ACE）抑制肽是当前的研究热点，例如已经从酪蛋白水解物中分离出的一个ACE抑制肽[1]。从食品蛋白质中获得高活性ACE抑制肽，一般需要选择水解条件[2-4]，或者是从水解物中分离、纯化高活性的肽[5]。

Plastein反应是蛋白水解物在适宜的条件下经蛋白酶作用形成凝胶状物质的反应[6]，反应机制涉及缩合作用、转肽作用、物理聚集[7-9]，其中，转肽作用和缩合作用涉及新肽键形成，缩合作用则涉及产物中游离氨基变化（即游离氨基量减少）。酪蛋白水解物的plastein反应修饰可以改善其ACE抑制活性[10-12]。……