张志衡，王升楠，卢亚东，李玉娥，陈振家

（山西农业大学食品科学与工程学院，山西太谷 030801）

大豆不仅是一种优良的油料作物，更是一种理想的食用蛋白质资源，随着社会的进步与经济的发展，人们越来越强的健康意识促进了大豆相关食品市场的活跃，其中大豆分离蛋白（SPI）是大豆蛋白产品中极为重要的产品之一，大豆分离蛋白作为优质的植物蛋白质，蛋白浓度极高，营养成分均衡，富含人体必需的氨基酸，在机体内的消化利用率高，适当地添加可提高食品的蛋白功效比值。大豆分离蛋白亦具有良好的溶解性、起泡性、乳化性等功能特性，这些特性在食品加工中起着决定性作用[1]。因而对SPI 的深入研究至关重要。

由于当前SPI 在食品加工中某些功能特性的兼容性较差，且很难同时兼具多种功能，而生产上需求的却是专项最佳功能或兼具几种功能平衡的产品。因此，需对其进行改性处理。转谷氨酰胺酶（简称TG）是一种催化转酰基酶，它能催化蛋白质中赖氨酸上的ε-氨基与谷氨酸上γ-羟酰胺基之间发生联合反应，聚合蛋白多肽形成共价聚合物。而TG 酶交联能改变SPI 的溶解性、凝胶特性、疏水性等性质，利用TG 酶交联改性大豆分离蛋白，使SPI 的空间结构和功能特性得以改变，能够满足人们的生产要求[2]。如改性后蛋白产物中小分子肽组分含量高，比氨基酸蛋白质更易于被人体消化吸收；改性后的大豆蛋白具有更高的应用价值，可以拓宽SPI 在食品工业中作为配料应用的范围。……