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抗菌肽鲎素的研究进展

2018-09-28李寒梅唐勇军王顺启代建国

生命科学研究 2018年4期
关键词:研究

李寒梅,唐勇军,王顺启,代建国*

(1.南昌大学生命科学学院,中国江西南昌330031;2.深圳职业技术学院应用化学与生物技术学院,中国广东深圳518000)

鲎又称马蹄鲎(horseshoe crab),是一种非常古老的海洋动物,其血液为蓝色,出现在古生代寒武纪,且近4亿年来形态未发生变化,具有“生物活化石”的称号[1]。这种频临灭绝的古生物目前主要包括东方鲎(又称中国鲎或日本鲎)(Tachypleus tridentatus)和美洲鲎(Limulus polyphemus)。自日本学者Nakamura等[2]首次从东方鲎血细胞分离纯化制得小分子多肽鲎素(tachyplesin,TP)后,其他结构类似物也先后得到发现,目前主要包括东方TP-Ⅰ、TP-Ⅱ、TP-Ⅲ和美洲鲎素Ⅰ(polyphemusinⅠ)、美洲鲎素Ⅱ(polyphemusinⅡ),共计5种,其一级结构见表1。几种鲎素肽的共同特点表现为相对分子质量小、同源性高、生物活性广泛、研发价值突出。近30年来,国内外对TPs进行了比较深入、系统的研究,并且取得积极进展。本文通过总结分析,对此领域研究进行了较为详尽的综述,希望能为TPs类抗菌肽的研发提供参考。

1 TPs分子结构和生物活性

1.1 分子结构

TP-Ⅰ是由17个氨基酸组成的、存在于东方鲎血细胞中的小分子多肽,相对分子质量为2 263,等电点(isoelectric point,pI)约为12.3,内含2个二硫键,二级结构为2个逆向平行的β-折叠通过1个β-转角结构连接[1]。TP-Ⅱ、TP-Ⅲ和polyphemusinⅠ、polyphemusinⅡ均是TP-Ⅰ的类似物,从表1中可以看出,TP-Ⅱ与TP-Ⅰ的区别是第1位的K和第15位的R互换位置,而TP-Ⅲ与TP-Ⅰ的区别是第15位的R由K替换。Polyphemusins是从美洲鲎血细胞中分离出来的、含有18个氨基酸残基的短肽,也具有反向平行的β-折叠二级结构,从表1中可以看出,polyphemusins与TP-Ⅰ相比N-末端多出1个精氨酸残基,而polyphemusinⅠ与polyphemusinⅡ只有第10位氨基酸的差别[1]。……

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