吴 京，王文文，熊蓉露，吴 振,*，潘道东,,*，曾小群，郭宇星

（1.宁波大学 浙江省动物蛋白食品精深加工技术重点实验室，浙江 宁波 315211；2.南京师范大学金陵女子学院，江苏 南京 210097）

革兰氏阳性细菌的表面蛋白可以使细菌黏附于一些细胞和组织表面，这种机制可以促使细菌成功定殖于机体内并逃避宿主的免疫监视[1]。部分表面蛋白发挥作用之前需要分选酶A（sortase A，SrtA）的参与，它可以识别表面蛋白特定的LPXTG序列（X表示任意一种氨基酸），并将表面蛋白在苏氨酸（T）和甘氨酸（G）之间切开，使表面蛋白锚定在细胞壁上[2-3]。

分选酶是一种膜结合类的转肽酶，很多表面蛋白发挥功能之前都需要分选酶的参与。目前为止发现的6 种分选酶中，SrtA可以识别LPXTG等序列，使表面蛋白正常发挥功能[4]；可催化细菌的多种黏附素或毒力因子锚定在细胞壁表面，在致病菌入侵宿主细胞的过程中发挥着重要作用[5-6]。在对多种革兰氏阳性细菌的SrtA基因进行敲除后发现，SrtA缺陷菌株生理状况没有明显变化，但对宿主细胞的黏附作用大幅下降，从而很大程度上降低了病原菌的致病性[7-8]。

相较于其他革兰氏阳性细菌，乳酸菌的分选酶及表面蛋白没有毒性，因此其分选酶锚定机制被认为是比较安全的。研究发现，乳酸菌SrtA在细菌黏附过程中同样扮演着重要角色。Malik等[9]研究了植物乳杆菌CMPG5300对阴道上皮细胞的黏附，结果发现，CMPG5300 SrtA基因被敲除后，自身的聚集效应明显降低，同时对阴道上皮细胞的黏附作用也会减弱，而对SrtA缺陷菌株进行基因回补后，CMPG5300对细胞的黏附能力又有所回升，表明乳酸菌SrtA同样会影响它对宿主细胞的黏附；……