季顺利，蔡俊秀，崔青，钱炳俊，姚晓敏，张建华*

（1.上海交通大学农业与生物学院，上海200240；2.福建省湄州湾职业技术学院海洋与环境学院，福建莆田351254）

纳豆激酶的制备及其改性研究进展

季顺利1，蔡俊秀2，崔青1，钱炳俊1，姚晓敏1，张建华1*

（1.上海交通大学农业与生物学院，上海200240；2.福建省湄州湾职业技术学院海洋与环境学院，福建莆田351254）

纳豆激酶（EC 3.4.21.62）是纳豆芽孢杆菌（Bacillus subtilis natto）发酵产生的一种丝氨酸蛋白酶，在体外和体内均具有强烈的纤维蛋白溶解活性。提高纳豆激酶的产量及其稳定性和经口服后的生物利用度具有重要的研究意义，该文综述了野生菌、基因工程菌及动植物细胞发酵/培养制备纳豆激酶的方法，及其稳定性和生物利用度等性能改善方面的研究进展，并对纳豆激酶研究的发展前景进行了展望。

纳豆激酶；制备；改性

纳豆激酶（nattokinase，NK）EC 3.4.21.62是由275个氨基酸残基组成的多肽，分子质量为27.7 ku，等电点（isoelectric point，pI）为8.6。它是存在于纳豆中的一种具有强烈纤维蛋白溶解活性的丝氨酸蛋白酶［1］，同时还具有促进血液流动、防止血小板凝聚和降血压等功效［2-3］。

在人体中，血纤维蛋白原在凝血酶作用下，形成血纤维蛋白单体，在凝血因子XIIIa的催化下，血纤维蛋白单体分子间发生共价交联，生成二聚体和多聚体，从而形成血凝块［4］，构成了血栓的主要组成。健康的人体可生成适量的纤维蛋白酶原和组织型纤维蛋白酶原激活剂（tissue plasminogen activator，t-PA）将组织纤维蛋白酶原激活，从而预防血栓症。但血栓症患者体内t-PA和组织纤维蛋白酶原的生成量不足，因此必须使用溶栓剂。……