张明成

（绥化学院 黑龙江绥化 152061）

一、前言

大豆中含有大量的贮存蛋白质，其含量可高达40%。根据沉降系数的不同，大豆蛋白可分为2 S、7 S、11 S和15 S四种组分，其中，7 S组分中的β-伴大豆球蛋白（β-c o n g l y c i n i n）和11 S组分中的大豆球蛋白（g l y c i n i n）是大豆分离蛋白的主要成分。由于7 S和11 S氨基酸的组成、亚基的结构及其相互作用不同，他们表现出的功能性质如乳化性、凝胶型等存在较大差异，与11 S球蛋白相比，β-伴大豆球蛋白蛋白含有的巯基和二硫键较少，导致其凝胶保水性和黏结性较差，而含有的赖氨酸和疏水性氨基酸较多导致其具有较强的表面活性、较好的溶解性、乳化性与稳定性[1][2]。段春红[3]等研究大豆分离蛋白亚基及7 S/11 S比例对肉肠品质的影响时发现7 S/11 S与肉肠的弹性呈现极显著的正相关性，与咀嚼性和凝胶强度均呈现显著的正相关性，但与硬度的相关性不显著，与得率呈现显著的负相关性。

20世纪50年代起至今，人们一直不断研究7 S与11 S的分离方法，这些方法主要包括碱溶酸提法、冷沉法、盐析法等，其中碱溶酸提法由于其较好的得率和提纯纯度一直被视为经典的分离方法，但近来也有学者在冷沉的基础上研究冻融处理的分离方法。

二、超速离心分离法

超速离心根据沉降系数划分大豆蛋白质组分，是一种非常直接的方法。Wo l f等人[4][5]用超速离心技术分析了大豆种子提取蛋白，计算了沉降系数S,根据超速离心的光吸收曲线峰谷变化所对应的沉降系数，把大豆蛋白质划分为4个组分，即2 S、7 S、11 S和15 S。……