周银娜　魏相茹　张德权　王振宇

（1.宁夏大学食品与葡萄酒学院，宁夏 银川 750021；

2.中国农业科学院农产品加工研究所，农业农村部农产品质量安全收贮运管控重点实验室，北京 100193）

摘 要：以北京鸭肉肌球蛋白为原料，采用圆二色谱和低场核磁共振等技术手段，研究升温速率（1.0、1.5、2.0、2.5 ℃/min）和加热终点温度（80、90、100 ℃）对北京鸭肉肌球蛋白凝胶特性的影响。结果表明：在加热过程中随着温度的升高，鸭肉肌球蛋白二级结构α-螺旋结构转变成β-折叠，α-螺旋结构的含量逐渐降低，β-折叠含量逐渐增加，促进蛋白凝胶化；在传统挂炉烤制的升温模式下，北京鸭肉肌球蛋白凝胶硬度、强度和凝胶体中的自由水含量在终点温度为80 ℃时显著低于90 ℃和100 ℃（P＜0.05）；在线性升温模式下，升温速率增加，肌球蛋白凝胶保水性和强度下降，肌球蛋白凝胶特性降低；与传统挂炉烤制的升温模式相比，较低升温速率（1.0、1.5 ℃/min）下凝胶保水性升高，2.5 ℃/min升温速率下肌球蛋白凝胶保水性显著降低。

关键词：北京鸭；肌球蛋白；升温速率；凝胶强度；水分状态

Effects of Different Heating Modes on Gel Properties of Beijing Duck Myosin

ZHOU Yinna1，2， WEI Xiangru2， ZHANG Dequan2， WANG Zhenyu2，*

（1.School of Food and Wine， Ningxia University， Yinchuan 750021， China; 2.Key Laboratory of Agro-Products Processing，

Ministry of Agriculture and Rural Affairs， Institute of Food Science and Technology， Chinese Academy of Agricultural Sciences， Beijing 100193， China）

Abstract： The effects of heating rate （1.0， 1.5， 2.0 and 2.5 ℃/min） and end point temperature （80， 90 and 100 ℃） on the gel characteristics of Beijing duck myosin were studied by circular dichroism （CD） and low-field nuclear magnetic resonance （LF-NMR）. The results showed that the α-helix structure of duck myosin was transformed into β-sheet with increasing temperature during the heating process; the proportion of α-helix gradually decreased， while the proportion of β-sheet gradually increased， which promoted the gelation of myosin. Under the traditional hanging oven heating mode， the hardness， strength and free water content of Beijing duck myosin gel were significantly lower at end point temperature of 80 ℃ than at 90 and 100 ℃ （P < 0.05）. In the linear heating mode， the gel water-holding capacity （WHC） and strength of myosin decreased with increasing heating rate. Compared with the traditional hanging oven heating mode， the gel WHC increased at heating rates of 1.0 and 1.5 ℃/min， but decreased significantly at 2.5 ℃/min.

Keywords： Beijing duck; myosin; heating rate; gel strength; moisture state

DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20230307-019

中圖分类号：TS251.1                                         文献标志码：A 文章编号：1001-8123（2023）06-0008-07

引文格式：

周银娜， 魏相茹， 张德权， 等. 不同升温模式对北京鸭肉肌球蛋白热凝胶特性的影响[J]. 肉类研究， 2023， 37（6）： 8-14. DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20230307-019.    http：//www.rlyj.net.cn

ZHOU Yinna， WEI Xiangru， ZHANG Dequan， et al. Effects of different heating modes on gel properties of Beijing duck myosin[J]. Meat Research， 2023， 37（6）： 8-14. （in Chinese with English abstract） DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20230307-019.    http：//www.rlyj.net.cn

北京鸭具有肌间脂肪含量高、皮脂率高的特点，常被用作北京烤鸭的原料鸭[1]。北京烤鸭作为我国传统的烤肉制品，具有皮脆、肉嫩的特点[2]。嫩度与肌肉中的肌原纤维蛋白功能特性紧密相关[3]，肌原纤维蛋白的凝胶性能直接影响肉制品的质量、口感等特性[3-4]。肌球蛋白是肌肉蛋白中含量最丰富的蛋白质，约占肌肉总蛋白质的近1/4，占肌原纤维蛋白的50%～60%，具有形成凝胶的作用[5-6]。肌球蛋白是唯一经单独热诱导就可以形成凝胶的蛋白质，是形成凝胶的关键[7]。肌球蛋白经热诱导形成凝胶的过程可分为：1）蛋白质分子受热发生变性，蛋白质分子的结构展开；2）被破坏的蛋白质分子之间相互作用发生聚集；3）最后形成凝胶网络3 个步骤[5]。

蛋白凝胶的质构特性和凝胶特性受不同加热方式的影响[8-10]。例如，微波加热由于其加热速度快能显著提高鱼糜凝胶硬度、持水性及凝胶强度[10]。升温速率的增加可以提高鱼糜凝胶的剪切力和持水性，改善凝胶网络结构，但降低了凝胶的硬度[11-12]。因此，升温速率会直接影响凝胶制品的凝胶特性和质构特性。

前人研究结果发现相较于传统恒温加热所得到的凝胶，程序升温更有利于形成有序的三维网络结构，使得凝胶强度和持水性提高[13]。传统恒温加热时，热量由外向内迅速传递至蛋白溶液，蛋白分子内部运动不规则，导致凝胶网络结构杂乱无序；而在线性升温模式下，蛋白溶液有足够的时间吸收热量，蛋白分子定向有序聚集，更利于蛋白凝膠的形成[14]。柳艳霞等[15]采用模型拟合传统挂炉烤制下的北京烤鸭中心温度变化，发现在传统烤制过程中，其中心温度以二次函数的形式增长，烤制结束时烤鸭肉质细嫩，有助于提高鸭肉的嫩度。而升温模式对鸭肉肌球蛋白热凝胶特性的影响研究较为缺乏。

因此，本研究以北京烤鸭的传统挂炉烤制为对照，研究线性升温模式对北京鸭肉肌球蛋白在不同加热终点温度下凝胶的质构特性、保水性、凝胶强度和水分迁移的影响，明确升温速率对北京鸭肉肌球蛋白凝胶特性的影响，为鸭肉加工工艺提供理论依据。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

原料肉均购于东风鸭业养殖基地（河北），随机选取12 只饲养方式和生长环境相同且经检疫合格的38 日龄北京鸭，经屠宰后立即取鸭胸肉与腿肉，去除鸭皮及皮下脂肪，剔除表面可见的筋膜与结缔组织。

乙二胺四乙酸（ethylene diamine tetraacetic acid，EDTA） 上海源叶生物科技有限公司；三羟基甲基氨基甲烷（Tris） 北京百旺通达科技有限公司；盐酸（HCl）、氯化钾（KCl）、氯化镁（MgCl2） 上海麦克林生化科技有限公司；β-巯基乙醇 上海吉至生化科技有限公司；乙酸镁、磷酸二氢钾（KH2PO4）、磷酸氢二钾（K2HPO4） 北京索莱宝科技有限公司；乙二醇双（2-氨基乙基醚）四乙酸（ethylenebis（oxyethylenenitrilo）tetraacetic acid，EGTA） 北京金钡生物科技有限公司；顺丁烯二酸 上海阿拉丁生化科技股份有限公司；腺苷-5-三磷酸二钠盐水合物（ATP·Na2） 生工生物工程（上海）股份有限公司；所有试剂均为分析纯。

1.2 仪器与设备

Ultra TurraxDisperser S25分散器 德国IKA公司；EMS-19磁力搅拌器 天津欧诺仪器股份有限公司；DK-S28电热恒温水浴锅 上海精宏实验设备有限公司；ML 204/02电子天平 梅特勒-托利多（上海）有限公司；FCR1000-UF-E超纯水机 青岛富勒姆科技有限公司；TA-XT2i Plus质构仪 英国Stable Micro Syetem公司；5430R低温高速离心机 德国Eppendorf公司；CM3500徕卡冷冻切片机 德国Leica公司；NMR-NMI20低场核磁共振（low field nuclear magnetic resonance，LF-NMR）分析仪 上海纽迈集团。

1.3 方法

1.3.1 肌球蛋白提取

根据Han Minyi[16]、娄爱华[17]等的研究方法，稍加修改。以北京鸭胸肉和腿肉为原料，从中提取肌球蛋白。为防止蛋白变性和水解，所有提取步骤均在4 ℃下进行。将鸭肉快速搅碎，取100 g鸭肉加入500 mL缓冲液（含20 mmoL/L EDTA和0.1 mol/L Tris-HCl，pH 7.0），磁力搅拌10 min。3 000×g条件下离心10 min，取沉淀并加入400 mL溶液A（0.1 mol/L KCl、0.1 mol/L KH2PO4/K2HPO4、10 mmol/L Na4P2O7、1 mmol/L MgCl2、2 mmol/L EGTA，pH 6.4）中，混合，并用磁力搅拌10 min。5 000×g离心10 min，取上清，加入9 倍体积预冷超纯水稀释，静置12 h。虹吸出上清部分，沉淀物以12 000×g离心12 min，取沉淀，加入300 mL溶液B（0.1 mol/L KCl，pH 7.0），使用磁力搅拌器搅拌提取，1 500×g离心10 min，取沉淀，加入300 mL溶液C（0.3 mol/L KCl、0.15 mol/L KH2PO4/K2HPO4、5 mmol/L Na4P2O7、5 mmol/L MgCl2、1 mmol/L EGTA、2 mmol/L ATP·Na2，pH 6.5），搅拌提取30 min。随后，缓慢加入粉末状的硫酸铵固体，饱和浓度达到35%，10 000×g条件下离心25 min，取上清液；并再次加入粉末状的硫酸铵固体，饱和浓度达到48%，搅拌10 min后，10 000×g条件下离心25 min，取沉淀。

将所得沉淀溶于磷酸盐缓冲液（0.6 mol/L KCl、0.2 mol/L KH2PO4/K2HPO4，pH 6.5）透析24 h，透析液为肌球蛋白提取液，每6 h换1 次透析液，4 ℃贮藏备用。

1.3.2 肌球蛋白凝胶的制备

使用磷酸盐缓冲液（0.6 mol/L KCl、0.2 mol/L KH2PO4/K2HPO4，pH 6.5）将从鸭胸肉中提取的肌球蛋白质量浓度调至15 mg/mL，加入至烧杯中，封口后置于水浴锅中加热处理，按照不同的升温模式制备凝胶，用于其质构特性、凝胶强度、保水性及水分分布分析。

传统挂炉烤制升温模式制备凝胶：参考柳艳霞等[15]的传统挂炉烤制升温模式，控制升温时间，以二次函数（T=19.824＋1.807t－0.882t2），從25 ℃开始程序升温，终点温度为80、90、100 ℃，保温20 min，取出置于冰盒中预冷，随后转入4 ℃冰箱过夜平衡。

线性升温模式制备凝胶：以特定的升温速率（1.0、1.5、2.0、2.5 ℃/min）从25 ℃开始程序升温，终点温度为80、90、100 ℃，保温20 min，取出置于冰盒中预冷，随后转入4 ℃冰箱过夜平衡。

1.3.3 蛋白质的二级结构测定

采用圆二色谱测定肌球蛋白的二级结构。根据魏相茹[14]研究中的测定方法，稍作修改．将提取的肌球蛋白质量浓度用0.6 mol/L KCl-磷酸盐缓冲液调至0.25 mg/mL。

将肌球蛋白样品转移至光程为1 cm的石英比色皿中，扫描范围为190～250 nm，扫描速率为100 nm/min，扫描间隔为0.5 s，样品池光径为1 mm，测量温度为4 ℃，并以KCl-磷酸盐缓冲液为空白。每个样品扫描3 次，数据采用DichroWeb 在线分析程序进行处理。

1.3.4 凝胶质构特性测定

根据魏相茹[14]的研究方法，稍加修改。将肌球蛋白凝胶样品切分为长、宽、高均为1 cm的立方体，采用质构仪进行质地剖面分析（texture profile analysis，TPA）。主要参数：探头类型为P/50，测前速率2.0 mm/s，测试速率和测后速率1.0 mm/s，形变率50%，感应力0.05 N。

1.3.5 凝胶强度测定

参考陈雪珂[18]通过质构仪进行测定。主要参数：探头采用P/0.5，测试速率1.0 mm/s，触发力5 g，下压距离4 mm，凝胶强度单位为g。

1.3.6 凝胶保水性测定

参考Pan Teng[19]、朱宏星[20]等方法，稍作修改。称取1 g凝胶于离心管中，10 000×g离心10 min，除去离心后的水分，再称质量，记录离心管质量和离心前后离心管与凝胶的质量，保水性按下式计算。

式中：m1为离心管＋离心后除去水分后的凝胶总质量/g；m2为离心管＋未除去水分的凝胶总质量/g；m为离心管的质量/g。

1.3.7 凝胶水分分布测定

根据冯雪平[21]的方法，稍作修改。采用LF-NMR分析仪测定自旋-自旋横向弛豫时间T2。称取1 g样品放入核磁测定专用无信号玻璃管中，置于LF-NMR分析仪中进行测定。自旋-自旋横向弛豫时间T2用CPMG序列测定，测试条件：测试室温度32 ℃，质子共振频率22 MHz，采样频率100 Hz，τ值（90°脉冲和180°脉冲之间的时间）300 μs，重复扫描8 次，重复间隔时间6 s，扫描10 000 个回波，得到的图为指数衰减图形。

1.4 数据处理

每个实验均重复3 次，结果表示为平均值±标准差，使用SPSS 23.0软件进行显著性分析，各组间的数值进行单因素方差分析和Duncans多重比较分析，P＜0.05时具有显著性差异。使用Microsoft Excel 2016软件进行数据处理，并使用Origin 2022软件绘图。

2 结果与分析

2.1 加热过程中北京鸭肉肌球蛋白二级结构变化分析

小写字母不同，表示差异显著（P＜0.05）。图4同。

蛋白质的二级结构是由蛋白质多肽链折叠、弯曲构成的空间结构，主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲4 种结构[22]。北京鸭肉肌球蛋白是以α-螺旋结构为主导的蛋白质。由图1可知，随着加热温度的升高，肌球蛋白的α-螺旋结构相对含量呈现下降的趋势，β-折叠和无规则卷曲的相对含量呈现上升趋势。低温（4～45 ℃）下并未引起蛋白质二级结构的显著变化，胸肉中肌球蛋白α-螺旋结构相对含量维持在89%～92%，腿肉中的α-螺旋的相对含量维持在79%～100%。加热温度至50 ℃时，鸭腿肉肌球蛋白开始形成β-折叠。与低温相比，当加热至70 ℃时，鸭腿肉和鸭胸肉中肌球蛋白的α-螺旋结构相对含量分别显著下降至16%和44%，同时β-折叠的相对含量分别增加35%和17%，无规则卷曲的相对含量分别增加40%和30%，这说明肌球蛋白在此温度下变性。随着温度的升高，α-螺旋结构的相对含量减少，这主要是由于加热使得肌球蛋白发生变性，破坏了多肽链中羰基和氨基之间的氢键，使得α-螺旋发生解旋。Li Fangfei等[23]研究表明，多肽链中羰基和氨基之间的氢键会直接导致

α-螺旋的相对含量发生变化。加热促进α-螺旋结构发生折叠，导致α-螺旋结构向β-折叠结构转化，所以随着温度的升高，β-折叠结构的相对含量不断增加[24]。在肌球蛋白通过加热形成凝胶的过程中，α-螺旋结构的相对含量下降，β-折叠和无规则卷曲结构增加的现象较为普遍[25]。

α-螺旋结构影响肌球蛋白凝胶化，其相对含量降低有利于肌球蛋白发生聚集，从而形成的凝胶结构更为致

密[26]。温度升高，肌球蛋白尾部结构发生解离变性，肌球蛋白分子之间进行重新排列、连接，并扩大形成更大的网络结构[27]。α-螺旋相对含量的减少说明肌球蛋白分子展开程度随着温度的升高而增加，β-折叠相对含量增加则表示蛋白质分子间聚集程度增加，在升温过程中，肌球蛋白分子逐渐展开，然后发生聚集[28]。

2.2 不同升温模式对鸭肉肌球蛋白凝胶质构特性的影响

由表1可知，传统升温模式下，随着凝胶终点温度的升高，鸭肉肌球蛋白凝胶的硬度呈先增加后降低的趋势，且终点温度为80 ℃时得到的肌球蛋白凝胶硬度显著低于90 ℃和100 ℃得到的凝胶硬度（P＜0.05）。肌球蛋白凝胶的回弹性呈现降低趋势，内聚性和咀嚼性变化不显著。这可能是随着凝胶终点温度持续升高，暴露出更多的功能性官能团，肌球蛋白凝胶的质地硬度增加，而当终点温度升高至100 ℃时，由于温度过高导致肌球蛋白自身结构被破坏，未能在变性后相互作用而再发生聚合，从而导致凝胶的硬度相对有所降低，回弹性下降[29]。

Liu Fangfang等[30]研究温度对鲈鱼肌球蛋白变性和聚集的影响，发现二硫键（S—S）随着温度的升高而增加，二硫键的形成会导致肌球蛋白分子发生交联和聚合，从而增强蛋白质的结构，影响蛋白凝胶的硬度、弹性等质构特性。线性升温模式下，当终点温度为80 ℃时，随着升温速率的升高，肌球蛋白凝胶的硬度和咀嚼性先增大后趋于稳定，回弹性呈现下降的趋势。随着凝胶终点温度的升高，1 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶的硬度有增加趋势，回弹性与内聚性呈现下降的趋势，而1.5、2.0、2.5 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶硬度和咀嚼性随着终点温度的升高具有下降趋势，这可能是由于较低的升温速率下肌球蛋白可以获得相对更长的变性、折叠及聚集时间，更有利于肌球蛋白分子结构的展开，导致更大程度的蛋白质聚集，从而改善蛋白质分子之间的交联，且获得的三维网络结构更紧密有序[31]。

2.3 不同升温模式对鸭肉肌球蛋白凝胶保水性的影响

小写字母不同，表示相同终点温度下，不同升温模式间差异显著（P＜0.05）；大写字母不同，表示同一升温模式下，不同终点温度间差异显著（P＜0.05）。图3同。

保水性是肉食用品质评定的重要指标，保水性的高低可直接影响肉的风味、嫩度、质地等多种指标[32]。由图2可知，传统挂炉烤制升温模式下，随着终点温度的升高，凝胶保水性呈现先增后降趋势，但是在3 个终点温度（80、90、100 ℃）得到的肌球蛋白凝胶保水性无显著差异。线性升温模式下，随着升温速率增加，肌球蛋白凝胶保水性整体呈现下降的趋势，这种现象可能是由于较低的升温速率下，蛋白的展开速率高于聚集速率，使得形成的凝胶特性增强[33]。较低的升温速率更有利于蛋白质之间的相互作用，从而减少凝胶的水分损失，提高持水性[27]。王月[33]的研究发现，低升温速率（1 ℃/min）下肌球蛋白凝胶弹性和保水性更高，高升温速率下凝胶表面粗糙，孔径变大，凝胶网络结构松散，保水性差，这与本研究的结果一致。不同升温模式由于升温速率不同热传导效率发生改变，低升温速率下热传导速度慢，升温时间长，肌球蛋白分子的结构展开更彻底，进行有序的头部-头部、尾部-尾部聚集，从而形成有序的三维网络结构。

2.4 不同升温模式对鸭肉肌球蛋白凝胶强度的影响

凝胶强度是用来评估凝胶质地的指标。由图3可知，传统挂炉烤制升温模式下，凝胶强度随着温度的升高而增强，加热至80 ℃得到的肌球蛋白凝胶强度显著低于其他2 个终点温度下得到的凝胶强度。这可能是温度升高，形成的肌球蛋白聚集体进一步发生交联，从而使得凝胶网络结构更为紧密[21]。线性升温模式下，1.0 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶强度随着终点温度的升高具有增强趋势，而1.5、2.0、2.5 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶强度随着温度的升高具有下降趋势。与传统升温模式相比，终点温度为80 ℃时，线性升温模式下得到的肌球蛋白凝胶强度升高；升温速率2.5 ℃/min下，终点温度为90 ℃时，得到的肌球蛋白凝胶强度显著低于传统升温模式下得到的肌球蛋白凝胶强度（P＜0.05）。Wang Limei等[34]研究射频加热对草鱼肌原纤维蛋白凝胶水分分布及结构的影响，结果显示，随着电极间隙越大（升温速率越低），凝胶强度越大，这与本研究结果一致。加热升温时，肌球蛋白发生变性和聚集是一个动态的过程，当蛋白质分子聚集速率大于变性速率时，杂乱地形成三维网络凝胶结构，其表面粗糙，内部结构疏松，保水性差[33]。Cao Hongwei等[35]

研究微波结合传统水浴对鱼糜品质和形态的影响，发现微波加热可以抑制蛋白质变性，促进蛋白质聚集，与传统水浴加热方式相比，微波结合水浴的加热方式可以提高鱼糜凝胶的凝胶强度和持水性，形成更好的网络结构。但是较高的加热速率会导致凝胶表面干燥、收缩，保水性较差。Bertram等[36]研究恒温加热和程序升温对猪肉肌球蛋白凝胶的影响，发现程序升温下猪肉肌球蛋白凝胶特性更强。因此，低升温速率下，由于肌球蛋白分子有较长的时间进行变性，其蛋白结构展开更充分，并有序进行聚集，从而形成紧密的三维网络凝胶结构，凝胶强度更大。

2.5 不同升温模式对鸭肉肌球蛋白凝胶水分分布的影响

横向弛豫时间T2可反映肌球蛋白凝胶中的水分与蛋白质分子结合的程度，可以表征蛋白凝胶中的水分状态和水分迁移。由表2和图4可知，凝胶弛豫时間T2范围内相应的3 个峰分别对应凝胶中水的3 种状态，T21、T22、T23分别为凝胶中结合水、不易流动水和自由水，对应的峰面积分别为S21、S22及S23[37]。S22占比最高，说明肌球蛋白凝胶中不易流动水含量相对较高。传统升温模式下，随着终点温度的升高，T21和T23整体升高，峰面积（S21和S23）增加，T22整体呈现降低趋势，其对应的峰面积（S22）减小，说明随着终点温度的升高，不易流动水含量降低，凝胶中水的可流动性增强，持水能力下降，从而导致保水性降低，这可能是由于终点温度升高，肌球蛋白中氢键断裂后再连接聚集后形成的蛋白质空间结构更紧密，间隙变小，水分减少[38]。

线性升温模式下，随着终点温度的升高，1 ℃/min升温速率下得到的肌球蛋白凝胶，其内部各部分水的含量变化趋势与传统升温模式下得到的凝胶一致。1 ℃/min升温速率下，随着终点温度的升高，T22减小，S22占比下降，肌球蛋白凝胶中的不易流动水含量降低，这可能是由于在较低的升温速率下，肌球蛋白解离和变性过程中一直有二硫键形成，在缓慢升温过程中，二硫键逐渐增多，缩小了凝胶网络结构中的间隙，使得水分不易发生迁移，从而导致T22下降[39]。相对较高的升温速率下（1.5、2.0、2.5 ℃/min），随着终点温度的升高，T21和T23对应的峰面积S21、S23占比减小，T22对应的峰面积S22占比增加，说明肌球蛋白凝胶中结合水和自由水含量减小，不易流动水含量增加。

3 结 论

传统升温模式下，随着肌球蛋白凝胶终点温度的升高，肌球蛋白凝胶的硬度呈先增大后减小的趋势，凝胶强度、自由水含量增加；线性升温模式下，随着升温速率的升高，肌球蛋白凝胶硬度先升高后趋于稳定、回弹性呈现下降趋势，保水性和凝胶强度具有下降趋势。表明随着升温速率的增大，北京鸭肉肌球蛋白凝胶特性降低。在低升温速率下，肌球蛋白凝胶有足够的时间发生变性并展开蛋白质分子的完整结构。蛋白的展开速率高于聚集速率使得形成的凝胶特性增强；与传统挂炉烤制的升温模式相比，较低升温速率（1.0、1.5 ℃/min）下凝胶保水性升高，较高升温速率（2.0、2.5 ℃/min）下肌球蛋白凝胶保水性显著降低。因此，较低的加热速率更有利于肌球蛋白分子结构的展开，从而改善蛋白质分子之间的交联，使得凝胶特性增强。

参考文献：

[1] 秦乐蓉， 王欣， 曾池莉， 等. 樱桃谷鸭与Z型北京鸭原料理化特性的比较分析[J]. 食品科技， 2020， 45（12）： 114-121. DOI：10.13684/j.cnki.spkj.2020.12.018.

[2] 刘欢， 张德权， 王振宇， 等. 北京烤鸭腿皮与腿肉关键挥发性风味物质解析[J]. 中国食品学报， 2021， 21（2）： 308-318. DOI：10.16429/j.1009-7848.2021.02.037.

[3] 王正雯， 田宏伟， 周富裕， 等. 加热温度对麻鸭肌原纤维蛋白结构与凝胶特性的影响[J]. 食品科学， 2020， 41（13）： 61-68. DOI：10.7506/spkx1002-6630-20191128-280.

[4] LE Huisheng， LI Ting， CHEN Jun， et al. Gelling properties of myofibrillar protein from abalone （Haliotis discus Hannai Ino） muscle[J]. International Journal of Food Properties， 2018， 21（1）： 277-288. DOI：10.1080/10942912.2018.1454463.

[5] 梁雯雯， 杨天， 郭建， 等. 升温方式对鲢鱼肌球蛋白结构和理化性质的影响[J]. 食品科学， 2021， 42（21）： 24-31. DOI：10.7506/spkx1002-6630-20201012-086.

[6] XUN Siwen， YANG Huijuan， WANG Huhua， et al. High-pressure effects on the molecular aggregation and physicochemical properties of myosin in relation to heat gelation[J]. Food Research International， 2017， 99： 413. DOI：10.1016/j.foodres.2017.06.014.

[7] 胡忠良. 鸡胸肉肌原纤维蛋白质氧化对其热诱导凝胶和理化特性的影响[D]. 南京： 南京农业大学， 2012： 14-45. DOI：10.7666/d.Y2361191.

[8] 曹莹莹， 张亮， 王鹏 等. 超高压结合热处理对肌球蛋白凝胶特性及蛋白二级结构的影响[J]. 肉类研究， 2013， 27（1）： 1-7.

[9] 吴晓丽， 朱玉安， 刘友明， 等. 升温速率对草鱼和鲢鱼糜胶凝特性的影响[J]. 华中农业大学学报， 2015， 34（4）： 114-119. DOI：10.13300/j.cnki.hnlkxb.2015.04.016.

[10] 朱玉安， 刘友明， 张秋亮， 等. 加热方式对鱼糜凝胶特性的影响[J]. 食品科学， 2011， 32（23）： 107-110.

[11] JI H M， YOON W B， PARK J W. Assessing the textural properties of Pacific whiting and Alaska pollock surimi gels prepared with carrot under various heating rates[J]. Food Bioscience， 2017， 20： 12-18. DOI：10.1016/j.fbio.2017.07.008.

[12] YONGSAWATDIGUL J， PARK J W. Linear heating rate affects gelation of Alaska pollock and pacific whiting surimi[J]. Journal of Food Science， 1996， 61（1）： 149-153. DOI：10.1111/j.1365-2621.1996.tb14746.x.

[13] CAO Hongwei， JIAO Xidong， FAN Daming， et al. Microwave irradiation promotes aggregation behavior of myosin through conformation changes[J]. Food Hydrocolloids， 2019， 96： 11-19. DOI：10.1016/j.foodhyd.2019.05.002.

[14] 魏相茹. 鴨肉烤制过程温度对肌球蛋白聚集行为的调控作用[D].

北京： 中国农业科学院， 2020： 18-19. DOI：10.27630/d.cnki.gznky.2020.000821.

[15] 柳艳霞， 王振宇， 郑晓春， 等. 基于品质指标预测北京烤鸭的中心温度[J]. 中国农业科学， 2020， 53（8）： 1655-1663. DOI：10.3864/j.issn.0578-1752.2020.08.014.

[16] HAN Minyi， WU Ye， WANG Peng， et al. The changes and relationship of structure and functional properties of rabbit myosin during heat-induced gelation[J]. CyTA Journal of Food， 2015， 13（1）： 63-68. DOI：10.1080/19476337.2014.913687.

[17] 娄爱华， 潘腾， 陈星， 等. pH值对纯化猪肉肌球蛋白热聚集体的影响[J]. 中国食品学报， 2021， 21（6）： 46-53. DOI：10.16429/j.1009-7848.2021.06.006.

[18] 陈雪珂. 肌球蛋白凝胶化过程中与迷迭香酸的互作机制及其对蛋白理化特性的影响[D]. 重庆： 西南大学， 2019： 42.

[19] PAN Teng， GUO Huiyuan， LI Yuan， et al. The effects of calcium chloride on the gel properties of porcine myosin-κ-carrageenan mixtures[J]. Food Hydrocolloids， 2017， 63： 467-477. DOI：10.1016/j.foodhyd.2016.09.026.

[20] 朱宏星， 高田毅， 黄杨， 等. 肌红蛋白血红素辅基氧化修饰对肌球蛋白功能特性及凝胶特性的影响[J]. 食品科学， 2022， 43（8）： 1-8. DOI：10.7506/spkx1002-6630-20210201-011.

[21] 冯雪平. 热处理温度对鲢肌球蛋白结构和凝胶水分影响的研究[D]. 镇江： 江苏大学， 2016： 24.

[22] 于秋影， 曹传爱， 梁雪， 等. 呼吸式滚揉工作时间对调理牛肉品质的影响[J]. 食品工业科技， 2023， 44（5）： 28-35. DOI：10.13386/j.issn1002-0306.2022040246.

[23] LI Fangfang， WANG Bo， KONG Baohua， et al. Decreased gelling properties of protein in mirror carp （Cyprinus carpio） are due to protein aggregation and structure deterioration when subjected to freeze-thaw cycles[J]. Food Hydrocolloids， 2019， 97： 105223. DOI：10.1016/j.foodhyd.2019.105223.

[24] 高宇， 毕保良， 贾丹， 等. 青鱼和鲢鱼肌球蛋白热诱导凝胶特性的比较[J]. 食品工業科技， 2021， 42（3）： 1-5. DOI：10.13386/j.issn1002-0306.2020030335.

[25] XU Xianglian， HAN Minyi， FEI Ying， et al. Raman spectroscopic study of heat-induced gelation of pork myofibrillar proteins and its relationship with textural characteristic[J]. Meat Science， 2010， 87（3）： 159-164. DOI：10.1016/j.meatsci.2010.10.001.

[26] CANDO D， HERRANZ B， JAVIER BORDERIAS A， et al. Effect of high pressure on reduced sodium chloride surimi gels[J]. Food Hydrocolloids， 2015， 51： 176-187. DOI：10.1016/j.foodhyd.2015.05.016.

[27] FOEGEDING E A， ALLEN C E， DAYTON W R. Effect of heating rate on thermally formed myosin， fibrinogen and albumin gels[J]. Journal of Food Science， 2010， 51（1）： 104-108. DOI：10.1111/j.1365-2621.1986.tb10846.x.

[28] FAN Sanhong， GUO Jiamin， WANG Xuping， et al. Effects of lipoxygenase/linoleic acid on the structural characteristics and aggregation behavior of pork myofibrillar protein under low salt concentration[J]. LWT-Food Science and Technology， 2022， 161： 113359. DOI：10.1016/j.lwt.2022.113359.

[29] TADPITCHAYANGKOON P， PARK J W， YONGSAWATDIGUL J. Gelation characteristics of tropical surimi under water bath and ohmic heating[J]. LWT-Food Science and Technology， 2012， 46（1）： 97-103. DOI：10.1016/j.lwt.2011.10.020.

[30] LIU Fangfang， HUANG Hui， LIN Wanling， et al. Effects of temperature on the denaturation and aggregation of （Lateolabrax japonicus） myosin from sea bass surimi[J]. Journal of Food Processing and Preservation， 2021， 45（5）： 15417. DOI：10.1111/jfpp.15417.

[31] TIAN Fang， HAN Mengfan， WANG Yue， et al. Effects of heting rates on the self-assembly behavior and gelling properties of beef myosin[J]. Journal of the Science of Food and Agriculture， 2023， 103（5）： 2473-2482. DOI：10.1002/jsfa.12456.

[32] 孔保華， 王宇， 夏秀芳， 等. 加热温度对猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响[J]. 食品科学， 2011， 32（5）： 50-54.

[33] 王月. EGCG驱动热诱导肌球蛋白非线性自组装成胶的机制研究[D].

杨凌： 西北农林科技大学， 2022： 31-41. DOI：10.27409/d.cnki.gxbnu.2022.001454.

[34] WANG Limei， WANG Xian， MA Jing， et al. Effects of radio frequency heating on water distribution and structural properties of grass carp myofibrillar protein gel[J]. Food Chemistry， 2020， 343： 128557. DOI：10.1016/j.foodchem.2020.128557.

[35] CAO Hongwei， FAN Daming， JIAO Xidong， et al. Effects of microwave combined with conduction heating on surimi quality and morphology[J]. Journal of Food Engineering， 2018， 228（7）： 1-11. DOI：10.1016/j.jfoodeng.2018.01.021.

[36] BERTRAM H C， AASLYNG M D， ANDERSEN H J. Elucidation of the relationship between cooking temperature， water distribution and sensory attributes of pork： a combined NMR and sensory study[J]. Meat Science， 2005， 70（1）： 75-81. DOI：10.1016/j.meatsci.2004.12.002.

[37] 李玲， 郭燕云， 周怡. 氧化程度对肌原纤维蛋白理化特性和凝胶水分分布的影响[J]. 食品与发酵工业， 2019， 45（6）： 97-103. DOI：10.13995/j.cnki.11-1802/ts.018135.

[38] WU Z Y， BERTRAM H C， KOHLER A， et al. Influence of aging and salting on protein secondary structures and water distribution in uncooked and cooked pork： a combined FT-IR microspectroscopy and 1H NMR relaxometry study[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry， 2006， 54（22）： 8589-8597. DOI：10.1021/jf061576w.

[39] 王仕钰. 微波对鸡胸肉糜凝胶特性的影响研究[D]. 广州： 华南理工大学， 2013： 68.

收稿日期：2023-03-07

基金项目：现代农业产业技术体系北京市创新团队项目（BAIC06-2022）

第一作者简介：周银娜（1998—）（ORCID： 0009-0007-7808-7328），女，硕士研究生，研究方向为肉品加工理论与技术。

E-mail： zyn12355@163.com

*通信作者简介：王振宇（1981—）（ORCID： 0000-0003-4478-1710），男，研究员，博士，研究方向为肉品加工理论与技术。

E-mail： caasjgsmeat2021_1@126.com