褚宏伟，郑诗颖，赵群，赵宝锋，梁振，张丽华*，张玉奎

（1．中国科学院大连化学物理研究所，中国科学院分离分析化学重点实验室，国家色谱研究分析中心，辽宁 大连 116023；2．大连理工大学 张大煜学院，辽宁 大连 116024；3．中国科学院大学，北京 100049）

膜蛋白质作为细胞膜结构和功能的主要承担者，参与分子转运、信号转导和细胞间交流等生物学过程［1］。目前约60%的药物靶标均为膜蛋白质［2-3］。其功能的发挥大多依赖与其他蛋白质相互作用形成的膜蛋白质复合物（Membrane protein complexes，MPCs）［4］。除鉴定蛋白质种类并研究其含量的动态变化外，解析蛋白质-蛋白质相互作用（Protein-protein interactions，PPIs）也是理解细胞生物过程的重要信息来源［5-7］。由于大多数膜蛋白质的丰度低，且疏水性强，使得对MPCs的过表达和纯化面临诸多挑战。因此亟需发展既能从细胞中直接高效提取MPCs，且能维持PPIs稳定性的方法［4，8］。本文针对MPCs的提取方法及其应用进展进行综述，并对其发展前景加以展望。

1 基于表面活性剂的MPCs提取

表面活性剂是一类具有疏水和亲水基团的两亲性分子，可通过自组装形成胶束，进而模拟脂质双分子层与蛋白质的疏水区结合，从而实现MPCs的高效提取［9-10］。然而，为确保在提取过程中复合物结构的完整性，目前多采用比较温和的表面活性剂。

以聚乙二醇辛基苯基醚（Triton X-100）、乙基苯基聚乙二醇（Nonidet P-40，NP-40）和n-十二烷基-β-D-麦芽糖苷（n-Dodecyl-β-D-maltopyranoside，DDM）为代表的非离子型表面活性剂，能破坏脂类-脂类和脂类-蛋白质间的相互作用但不破坏PPIs，常被用于MPCs的溶解和提取［11］。Zheng等［12］使用NP-40裂解液……