李欣倩，姜婷婷，朱静静，闫 勇，吴曙辉

(上海中医药大学附属曙光医院宝山分院耳鼻喉科，上海 200032)

过氧化物酶体增殖物激活受体(peroxisome proliferator-activated receptor，PPAR)γ是细胞核内受体转录因子超家族成员，参与体内多种重要的生物化学反应及生物调节过程。自噬是细胞利用自噬体-溶酶体系统降解自身受损的细胞器和大分子物质的过程，对细胞的形态、结构、功能以及代谢有着重要的意义。机体处于病理状态时，自噬被显著激活，且由多种复杂的信号通路共同调控，但其机制尚未完全阐明。近年来，大量的研究表明，不同物种或同种物种不同组织中，PPARγ被激活后可通过多个途径调节自噬，从而发挥保护细胞正常功能、避免耐药、抑制肿瘤细胞生长等功能[1-12]。现将PPARγ、细胞自噬及二者的关系的相关研究进展综述如下。

1 PPARγ

1.1 PPARγ结构PPAR是细胞核内受体转录因子超家族成员，于20世纪90年代被发现[13-14]，因其可被脂肪酸样化合物过氧化物酶体增殖剂(peroxisome proliferators，PP)激活而得名。PPAR在人类、齿类、两栖类动物中均存在3种亚型：PPARα、PPARδ(亦称PPARβ)和PPARγ。目前，研究最深入的亚型是PPARγ。PPARγ的生物学功能复杂多样，根据PPARγ基因转录时所用启动子和接拼方式的不同可将其分为PPARγl、PPARγ2和PPARγ3 3种亚型，PPARγ3基因和PPARγ1基因编码的蛋白质相同，PPARγ2基因编码的蛋白质的N末端较PPARγ1多30个氨基酸。PPARγ基因由A/B、C、D和E/F 4个功能区组成。PPARγ的N末端A/B区域为非配体依赖性转录活化区，又称激活功能-1区，其含有1个丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinase，MAPK)磷酸化位点，位于PPARγ1的82位点或PPARγ2的112位点，此位点丝氨酸残基的磷酸化可以降低PPARγ与配体间的结合力，从而降低其转录活性；……