余锦波，张 偲，张则婷，徐国华*，李从刚

1. 中国科学院生物磁共振分析重点实验室，波谱与原子分子物理国家重点实验室（中国科学院 精密测量科学与技术创新研究院），湖北 武汉 430071；2. 中国科学院大学，北京 100049

引 言

帕金森综合征密切相关蛋白alpha-突触核蛋白（α-synuclein）[1-3]是一种天然无结构蛋白.该蛋白由140个氨基酸残基构成，其氨基酸序列包含三个部分：第1~60位氨基酸残基组成的N端，该区易和膜相互作用，具有形成α-螺旋结构的倾向；第 61~95位氨基酸残基组成的非淀粉样成份区（NAC），该区包含较多疏水氨基酸，具有形成β-片层结构的趋向；第 96~140位氨基酸残基组成的羧基端，该区富含酸性氨基酸，在生理pH下带有大量负电荷，大部分情况下此区域为无规则卷曲[4].

线粒体是真核细胞中重要的细胞器，是细胞进行有氧呼吸制造能量的主要场所[5].其结构由内到外分为基质、线粒体内膜、膜间隙和线粒体外膜[6,7].虽然目前帕金森症发病机制尚不完全清楚，但普遍认为，线粒体功能障碍也是主要原因之一.有研究证实α-synuclein的过表达能改变线粒体的形态、动力学及损害线粒体正常功能[8-14]，但其作用机制并不明确.围绕这一问题已有研究组开展了α-synuclein与线粒体模拟膜及分离提取的完整线粒体的相互作用的研究，使用线粒体模拟膜的研究发现α-synuclein与线粒体膜的相互作用依赖于心磷脂，α-synuclein能与心磷脂含量高（约18%）的线粒体内膜作用，而与心磷脂含量低（<1%）的线粒体外膜并不相互作用[15-17]，且N端在与线粒体的结合中发挥重要作用，但α-synuclein具体的作用位点仍不十分清楚.

核磁共振（NMR）技术是研究生物大分子相互作用的……