陈中 卢星宇

（1. 中山大学化学学院，广州 510275；2. 西湖大学分子科学公共实验平台 浙江省功能分子精准合成重点实验室，杭州 310024）

蛋白质是由氨基酸经“脱水缩合”的方式组成的多肽经过折叠形成的具有一定空间结构的物质，是构成生物体的三大基础物质之一，机体所有重要的组成部分都需要蛋白质的参与。人体内蛋白质都是由20 种氨基酸按不同比例组合而成，但是性质和生物功能各不相同，其原因与蛋白质的空间结构密切相关。确定蛋白质构象最准确的方法是X-射线晶体衍射［1-6］，但对结构复杂、柔性的生物大分子蛋白质来说，得到所需的晶体结构较为困难。二维、多维核磁共振技术能测出溶液状态下较小蛋白质的构象［3，7-9］，可是对分子量较大的蛋白质的计算处理非常复杂。近十多年来，冷冻电镜发展迅速，成为蛋白结构解析的利器，在生命科学领域实现了很多重大科学成果的突破［10-12］，然而其价格非常昂贵，机时紧张，需要非常专业的技术人员，尚不足以满足大量课题组的需求。

通过测量蛋白质的CD 谱，能够分析和计算出蛋白质大分子的二级结构组成，方法简单、快捷，广泛应用在蛋白质折叠，蛋白质构象研究，酶动力学等领域［4-5，13-18］。如图1 所示，圆二色光谱的远紫外波段，近紫外波段及可见波段分别可以研究蛋白的二级结构、三级结构及金属蛋白复合结构的相互作用。通常蛋白质的二级结构都会在CD 谱的紫外区段（180-260 nm）有明显的信号，主要生色团是肽链，这一波长范围的CD 谱包含了生物大分子主链构象的信息。……