蔡劲薇，李 杰，邝 建

［1广西医科大学第一附属医院内分泌科，广西南宁530021；2广东省人民医院（广东省医学科学院）国际健康研究中心，广东广州510199；3广东省人民医院（广东省医学科学院）广东省老年医学研究所内分泌科，广东广州510080；4南方医科大学第二临床医学院，广东广州510515］

随着分子克隆技术的诞生和许多致癌基因编码蛋白激酶的发现，目前人类激酶组已鉴定出538种蛋白激酶［1］，约占人类所有基因的2%［2］。蛋白激酶及其同源磷酸酶通过催化可逆的蛋白磷酸化在信号转导中起着重要作用。通过改变底物活性，蛋白激酶控制着许多细胞过程，包括代谢、转录、细胞周期/增殖、细胞骨架重排及细胞迁移、凋亡和分化。常见特定氨基酸残基丝氨酸（serine，Ser）、苏氨酸（threonine，Thr）、酪氨酸（tyrosine，Tyr）、组氨酸（histidine，His）和天冬氨酸（aspartate，Asp）上的磷酸化可以直接诱导活性部位构象变化或间接调节蛋白间相互作用而调控目标蛋白活性［3］。

蔗糖非发酵1相关激酶（sucrose non-fermentation 1-related kinase，SNRK）是一种Ser/Thr蛋白激酶，广泛存在于动植物中，包括SNRK1、SNRK2和SNRK3亚家族。SNRK1与酵母和哺乳动物同源，具有高度保守的末端催化结构域，在调节碳代谢和能量状态方面起着重要作用。SNRK2和SNRK3亚家族是植物特有的，比SNRK1亚家族更为多样［4］。

在哺乳动物中，SNRK是1996年从大鼠脂肪细胞cDNA文库中克隆出来的，是蔗糖非发酵1/AMP活化蛋白激酶（sucrose non-fermentation 1/AMP-activated protein kinase，SNF1/AMPK）家族的一个重要成员。SNRK通过含有谷胱甘肽S-转移酶的重组融合蛋白催化了组蛋白的自磷酸化和磷酸化，在小鼠3T3-L1细胞分化为脂肪细胞样表型中特异性表达［5］。SNRK参与调控……