邢靖松，克甜甜，张 琳，梁 东，张 桐，高尚锋*

(1.徐州医科大学附属医院 神经外科,江苏 徐州 221002；2.徐州医科大学 神经系统疾病研究所，江苏 徐州 221002)

1 SPN简要介绍

SPN(spinophilin，又名neurabin Ⅱ和PPP1R9B)，最早由两个实验室独立分离，与蛋白磷酸酶1(PP1)和F-肌动蛋白(F-actin)存在相互作用[1]。在结构上，SPN由1个PDZ结构域、2个F-actin结合结构域、1个PP1结合结构域、3个螺旋-螺旋结构域、1个潜在亮氨酸或异亮氨酸拉链基序和3个SH3结合结构域组成[2-3]。通过这些结构域，SPN与30多种蛋白结合，包括细胞骨架蛋白、细胞黏附分子、酶、G蛋白信号调节因子、膜受体和离子通道等[3]。

SPN在很多组织中均有表达，但表达量略有不同。SPN在大脑中表达很丰富，但在大脑的不同部位，SPN的表达量也有差异，在海马、尾壳核和大脑皮质表达较高，而在小脑和齿状回表达较低[2]。在海马和苍白球中，SPN还会偶尔表达在与γ氨基丁酸能突触相邻的树突杆部，它的亚细胞定位主要在神经元树突杆部的突触后区域[4]。SPN在胚胎发育时期表达很低，并且在出生3周后表达明显增高[5]。

2 SPN生理功能

2.1 细胞骨架组装

SPN能够通过其F-actin结合结构域与细胞骨架连接，也能够通过其PDZ结构域与多种跨膜蛋白羧基端连接。因此，SPN就像一个位于细胞骨架和跨膜蛋白之间的连接器，促进胞外信号传导，并与胞内信号途径藕联[6]，这说明SPN可能在细胞的运动、迁移和信号传导中发挥重要作用。

2.2 突触发生

SPN是一个肌动蛋白结合蛋白，而肌动蛋白是树突棘形成、维持和重塑的核心组分。SPN能够使肌动蛋白聚集成束，从而改变树突棘密度和形态[7]。……