吕娜

摘要：重组蛋白通常在细菌中以不溶性包涵体的形式表达，精氨酸常被用于透析或稀释重折叠蛋白质的溶剂中，精氨酸能增加蛋白质分泌到周质的产量，并增强蛋白质在储存期间的稳定性。精氨酸这些作用都是源于精氨酸能够抑制蛋白质聚集。

关键词：精氨酸;蛋白复性;蛋白聚集

1 概述

异源蛋白质在大肠杆菌表达时经常形成包涵体（IBs），因此需要将重组蛋白回收后重折叠成有活性的结构。精氨酸广泛用于包涵体重新折叠获得的蛋白质溶剂中[1]，并且对多种化学和物理性质不同的蛋白质有效，精氨酸能通过透析或者稀释诱导蛋白质的重折叠，并且在不溶性蛋白质的重折叠时也使用精氨酸。

2 精氨酸对蛋白质的一些影响

精氨酸对蛋白质具有多种作用。这里我们主要总结了精氨酸在蛋白质折叠，对不容颗粒的增容和蛋白质聚集的影响。这些作用表明精氨酸有助于抑制蛋白质聚集。

2.1 体内和体外重组蛋白质重新折叠

当含有二硫键的异源蛋白质在大肠杆菌的细胞质中表达时，不利的细胞环境中不能形成正确的二硫键，无法形成可溶性功能蛋白，只能形成膜包裹的高密度、不溶性蛋白质颗粒，即包涵体[2]。包涵体不具有生物学活性，形成比较复杂，胞质内蛋白质生成速率快，新生多肽浓度高，无充足的时间进行折叠等都有关系，此外，与宿主菌的培养条件，如培养基成分、温度、pH值、离子强度等因素都会造成包涵体的形成。……