王晓霞，杨海灵，毛建丰，王晓茹

(北京林业大学生物科学与技术学院，北京 100083)

谷胱苷肽转移酶（Glutathione S-transferases,GSTs; EC 2.5.1.18）是一类具有多种功能的蛋白质超家族。最早发现GSTs能够催化还原型谷胱苷肽（ GSH）的巯基与异源生物和内生生物来源的各种不同结构化合物的亲电子基团结合形成R-SG复合物，增加这些化合物的疏水性，使其易于排出细胞膜，分解之后排出体外，从而达到解毒的作用[1]；其后发现GST还具有连接、信号转导等多种生理功能[2]，并将具有GSH依赖的转移酶、过氧化物酶、异构酶和氧化还原酶以及转运功能的蛋白定义为GST蛋白超家族成员[3]。基于基因的结构、蛋白序列的相似性、关键氨基酸位点的保守性、底物专一性以及免疫交叉反应等特征可将GST超家族成员分为多个亚家族[4]。植物 GST可分为10 类：Tau、Phi、Lambda、DHAR、Theta、Zeta、EF1Bγ、TCHQD、Iota和 Hemerythrin[5-7]，其中，Tau类GST不仅是植物特有的亚类，也是成员最多的亚类，参与保护细胞免受各种生物和非生物胁迫[8-11]，以及光信号下细胞伸长和开花的调控[12]。

Tau GST都是以二聚体形式发挥其功能的，单个亚基大约23～30 kDa[13]。每一个亚基都包含独立的催化部位，包括一个GSH特异结合位点（G位点），位于蛋白N端及C端结构域形成的V型区域表面，和一个结合疏水底物的位点（H位点），主要位于蛋白C端，G位点与H位点由5～10个氨基酸残基的linker区连接。G和H位点在结合和催化底物反应时会发生构象变化，具有一定程度的可变性[14]。因此，为了保持GST蛋白催化活性，需要稳定G位点和H位点的空间结构。

本课题组前期的研究显示，裸子植物油松……