程孝中， 赵鑫锐， 洪皓飞， 杨 敏， 周志昉， 吴志猛*

（1.江南大学 教育部糖化学与生物技术重点实验室，江苏 无锡 214122；2.亳州学院 生物与食品工程学院，安徽亳州 236800）

蛋白质是生命中最重要的生物大分子，蛋白质通过修饰，形成不同功能的蛋白质，生物体内修饰主要包括泛素化、磷酸化、乙酰化、糖基化、甲基化等[1]。酶参与的蛋白质定点修饰是近年来发展起来的一类新的蛋白质修饰方法。该法具有反应条件温和，通常在水溶液和中性的pH环境下反应；催化的反应具有高度的专一性，能够实现对蛋白质的区域和位点专一性修饰等优点而备受关注。最近研究比较多的酶主要有甲酰甘氨酸生成酶、唾液酸转移酶、磷酸泛酰巯基乙胺基转移酶 （PPTase）、OGlcNAc糖基转移酶、分选酶（Sortase）、谷氨酰胺转移酶（Transglutaminases）、脂肪酸转移酶、生物素连接酶、硫辛酸连接酶、N-肉豆蔻酰基转移酶等[2]。其中的谷氨酰胺转氨酶修饰可形成异肽键（isopeptide bond），修饰后的产物不容易被蛋白酶降解，而且这种修饰反应和分选酶的可逆反应不一样，是一种单向不可逆反应，有利于提高产率[3]。因此，谷氨酰胺转氨酶在蛋白质修饰中被广泛关注。

谷氨酰胺转移酶主要分成两大类。动物来源的谷氨酰胺转氨酶（Transglutaminase 2，TG2）主要参与内吞作用、细胞凋亡、细胞粘附等生命活动，它是一类依赖于钙离子的谷氨酰胺转氨酶[4-6]。微生物谷氨酰胺转移酶（Microbial transglutaminases，MTGase）首次从链霉菌（Streptomyces mobaraensis）中分离得到，在自然界中主要催化蛋白质之间的共价连接，这种特别的功能长期以来主要应用于食品和纺织工业中的蛋白质交联，从而改变肉、羊毛、皮革的特性[7]。……