王晓丹，薛 璐,2,*，胡志和,2，张 琦，李艳军，夏 磊

（1.天津商业大学生物技术与食品科学学院，天津 300134；2.天津市食品生物技术重点实验室，天津 300134；3.博福-益普生（天津）制药有限公司，天津 300384）

ACE抑制肽构效关系研究进展

王晓丹1，薛 璐1,2,*，胡志和1,2，张 琦3，李艳军1，夏 磊1

（1.天津商业大学生物技术与食品科学学院，天津 300134；2.天津市食品生物技术重点实验室，天津 300134；3.博福-益普生（天津）制药有限公司，天津 300384）

血管紧张素转化酶（angiotensin-converting enzyme，ACE）抑制肽是一类从食源性蛋白质中分离得到的具有降高血压活性的多肽。由于其降血压效果好，而且没有降压药物的毒副作用从而引起了广泛关注。近年来，ACE抑制肽的构效关系研究成为研究重点。结构生物信息学研究表明，ACE抑制肽的ACE抑制能力不仅与其分子质量有关，而且与其氨基酸序列以及其立体空间构象之间存在高度相关性。ACE抑制肽的抑制类型与ACE抑制活性、构效关系也存在一定相关性。对ACE抑制肽构效关系进行深入研究将有助于指导开发高活性的功能性食品及降血压药物。

ACE抑制肽；构效关系；氨基酸序列

1 ACE与ACE抑制肽概述

血管紧张素转化酶（angiotensin-converting enzyme，ACE）是一种含锌二肽羧肽酶，在血压调节中扮演着重要角色，广泛存在于哺乳动物体内，尤其存在于血管内皮细胞、上皮吸收细胞、神经上皮细胞以及雄性生殖细胞中[1]。ACE分为sACE和tACE两种：sACE即体细胞ACE，存在于内皮和上皮细胞中，是由1 306 个氨基酸组成的多联糖蛋白，包含26 个外显子，由两个同源的结构域组成（N端结构域、C端结构域）；tACE存在于雄性哺乳动物睾丸组织和精子细胞中，含701 个氨基酸残基，除了前36 个氨基酸残基不同，它与sACE的C端结构域具有相同的结构[2]。……