全聪 张静 吴辉 李志敏 叶勤

（华东理工大学 生物反应器工程国家重点实验室，上海 200237）

CydDC蛋白的表达及对谷胱甘肽运输的影响

全聪 张静 吴辉 李志敏 叶勤

（华东理工大学 生物反应器工程国家重点实验室，上海 200237）

在重组大肠杆菌中共表达了谷胱甘肽运输蛋白CydDC与双功能合成酶GshF，通过增强对谷胱甘肽的运输作用，提高谷胱甘肽产量。实验结果表明，目的蛋白CydDC及GshF均成功表达；重组菌MG1655（pTrc99a-as/pBAD33-cydDC）总谷胱甘肽产量为0.22 mmol/L，胞外谷胱甘肽含量显著增加，达到81.9%，分别是对照菌MG1655（pTrc99a-as/pBAD33）的1.11倍和1.29倍。

谷胱甘肽；运输蛋白；共表达；重组大肠杆菌

谷胱甘肽（glutathione，GSH）是胞内含量最丰富的硫醇类化合物，普遍存在于哺乳动物、植物、酵母及原核生物中，是由L-谷氨酸（L-Glu）、L-半胱氨酸（L-Cys）、甘氨酸（Gly）组成的三肽［1］。GSH的生物学意义主要归功于其半胱氨酸残基上的巯基，因而具有独特的氧化还原能力和亲和属性［2］。生物体蛋白质及DNA的合成以及细胞周期调控均离不开GSH的参与。同时，GSH还与细胞耐热性、外分泌、生长维持、调节氧化还原平衡、解毒及半胱氨酸的储存和运输有关［3-6］。这种三肽还能调节基因表达、细胞凋亡、信号转导及内外源分子的膜运输，对维持胞内稳态具有重要作用［7］。

GSH已经广泛应用于制药、食品及化妆品行业，市场上对GSH的需求与日俱增。微生物发酵法生产GSH因其低成本、小污染、高密度、条件温和等特点而备受青睐，但胞内高浓度的GSH积累造成的对关键合成酶的竞争抑制以及胞内毒性是GSH高产及产业化的两大瓶颈［8，9］。……