梅 梅(综述)，张疆弢(审校)，易 杰

(遵义医学院附属口腔医院，贵州遵义 563099)

Pyk2，即粘着斑激酶家族新成员，与FAK具有高度同源性，广泛表达于多种组织和细胞，主要通过受外界一系列因素的刺激并依赖于Ca2+浓度的变化将胞外信号传导到胞内，从而发挥生物学效应。同时催化多种含SH2和SH3结构域的底物磷酸化，进一步参与细胞骨架的重组、细胞粘附、生长、迁移、增殖、分化、细胞凋亡及基因转录等各项功能活性的调控。

1 Pyk2的分子结构

Pyk2(Protein－rich tyrosine kinase－2)，即FAK家族新成员，是在大鼠脑组织中发现并克隆出来的分子量为116kD且富含脯氨酸的非受体型酪氨酸蛋白激酶2，又可称为粘着斑激酶2(FAK2)、Ca2+依赖性酪氨酸蛋白激酶(CADTK)、细胞粘附激酶β(CAKβ)或相关粘着斑酪氨酸激酶(RAFTK)。编码人的Pyk2基因主要定位于8p21.1，其 cDNA 全长为4048bp，共编码1009个氨基酸。Pyk2主要由三部分构成，即N末端(含425个氨基酸残基)、C末端(含330个氨基酸残基)以及中心激酶域。

Pyk2的N末端主要由FERM结构域和一个脯氨酸富集区组成(ProI)。整合素、酪氨酸激酶受体以及细胞骨架蛋白［如埃兹蛋白(ezrin)、根蛋白(radixin)以及膜突蛋白(moesin)］等均可与FERM结构域结合。这与FAK N末端的功能具有高度同源性。最近的研究表明［1］，Nir1(果蝇rdgB蛋白在哺乳动物细胞中的同源体，一种病毒蛋白家族成员)可与Pyk2N末端的FERM结构域相互作用，但却不能与FAK的N末端结构域结合。这说明了Pyk2N末端的部分氨基酸残基与FAK的完全不同。

C末端包括黏着斑靶向序列(focal adhesion targeting，FAT)、两个脯氨酸富集区(ProII，ProIII)以及磷酸化位点Tyr881三部分。Pyk2 C末端的FAT与FAK C末端的FAT序列具有40%的同源性，可直……