徐 晨 杨立顺 鲍会静 (天津市第四中心医院检验科，天津300140)

蛋白质的翻译后修饰是真核细胞一种非常重要的调控方式之一，主要包括有磷酸化、乙酰化、甲基化、糖基化等，这些调控方式已经被广泛研究。除此之外，由小类泛素化修饰肽(Small ubiquitin-like modifier，SUMO)参与的 SUMO化修饰(SUMOylation)是当今研究翻译后调控的热点，这类修饰不但参与蛋白的翻译后修饰，而且还可以调节蛋白的转录，DNA的复制与修复等多种不同的生理生化反应[1]。参与SUMO化修饰过程的酶主要包括有四种，分别为:SUMO激活酶(E1)、SUMO偶联酶(E2)、SUMO连接酶(E3)以及去SUMO化酶。而其中任何一种酶的改变都可能会影响机体正常生理生化反应。本文主要是回顾近几年来对SUMO化修饰中四种主要酶的研究进展，为今后研究SUMO化修饰与疾病的关系提供材料与依据。

1 SUMO激活酶E1

SUMO激活酶E1具有二聚体结构，不同于泛素激活酶E1是一个单体蛋白。它包括两个不同的亚基，分别为大亚基UBA2(也被称为SEA2)与小亚基AOS1(也被称为SEA1)。在细胞中SUMO激活酶E1是以异源二聚体的形式存在的，它们具有独立的功能和调控机制。任何一个单独亚基都不具有催化活性，只有当两个亚基结合在一起的时候，才具有了SUMO 激活酶 E1 的活性[2，3]。

AOS1与UBA2在细胞内具有高度的保守性，无论从酵母还是到人类中都有广泛的表达。AOS1与泛素激活酶E1具有28%的同源性;UBA2与泛素激活酶E1具有50%的同源性。AOS1只具有一个单一的结构，参与SUMO化反应;而UBA2具有三个结构域:半胱氨酸催化结构域、腺苷化结构域以及泛素折叠结构域。除此之外，在UBA2的腺苷化结构域中存在有一个典型的Gly-X-Gly-X-X-Gly ATP的结合模序。……