赵伟天，王万祥，杨帆

内蒙古医科大学附属医院肝胆胰脾外科，呼和浩特 010050

细胞骨架结构是真核细胞中一种复杂的蛋白质网架结构，主要由肌动蛋白、微管蛋白、细胞角蛋白及肌丝蛋白来维持功能[1]，从而影响细胞分裂、分化、迁移及凋亡等多种生理活动[2-3]，近年来，与其生物学相关的研究报道也越来越多。肌动蛋白结合蛋白（actin-binding protein，ABP）是细胞骨架结构中一种重要蛋白，如绒毛蛋白（villin）可通过调控肌动蛋白细丝的聚合和降解（解聚）来影响肌动蛋白的动力学[4]，对正常细胞运动及肿瘤细胞侵袭、转移有十分重要的意义。迄今为止，多项研究证实，villin在多种肿瘤的诊疗过程中有重要价值。本文对villin在肿瘤诊疗过程中的应用价值进行综述。

1 villin的来源与功能

villin存在于人类第2号染色体q35～36区，由25 000个碱基组成，是以单体形式出现的酸性多肽，分子量为95 kD[5]。villin是上皮细胞特异性Ca2+调节的一种常见的肌动蛋白修饰蛋白[6]，其在肌动蛋白成核、肌动蛋白细丝组装、肌动蛋白封顶和切断中发挥重要作用，是一种覆盖肌动蛋白、切割肌动蛋白、核化肌动蛋白和捆绑肌动蛋白的蛋白质[7]。villin可以通过肌动蛋白的动力变化调节细胞的存活和迁移，在炎症和肿瘤的发生发展过程中，尤其是在正常上皮至肿瘤的转化过程中异常表达。胃肠道、肾脏和泌尿生殖系统上皮细胞被证实存在大量的villin，其在调节细胞形态和细胞特异性上皮抗凋亡方面有一定作用[8]。villin中一个小的羧基末端结构域称为头端，具有结合放线丝的能力，它的氨基末端核心保留了受钙离子调控的肌动蛋白切断、封顶和成核功能[9]。……