王 爽，李海英

（1黑龙江大学农业微生物技术教育部工程研究中心，哈尔滨 150500；2黑龙江大学生命科学学院/黑龙江省普通高校分子生物学重点实验室，哈尔滨 150080）

0 引言

蛋白质作为生命的物质基础，需要保证其正常合成以及及时的降解。蛋白质稳态的保持与泛素蛋白酶体途径(ubiquitn proteasome system，UPS)密切相关[1]。在UPS中，由3种泛素化酶介导的级联反应对靶蛋白进行修饰。这个系统从泛素分子开始，首先E1泛素激活酶激活泛素分子并转移至E2泛素藕合酶上，E2负责将泛素分子通过E3泛素连接酶转移至靶蛋白上，完成泛素化修饰过程[2]。通常来说，特定的E2与E3的配对确定泛素化的类型，从而赋予底物不同的命运。然而在此过程中E3起到特异性识别底物的作用，由于其功能的重要性使E3成为研究热点。

植物中大部分U-box型蛋白(plant U-box protein，PUB)具有E3泛素连接酶活性，在UPS中扮演着重要的角色。据报道，在酵母和人类基因组中分别鉴定出2个和21个U-box型蛋白，而在拟南芥、水稻及大豆基因组中分别鉴定出64个、77个、125个U-box型蛋白[3-4]。植物中U-box型增加的数量表明这些蛋白可能在调节植物生长和发育过程中发挥作用。U-box型蛋白具有高度保守的约70个氨基酸序列，形成β-β-α-β折叠结构，暴露出促进E2与泛素分子结合的芳香族氨基酸残基和疏水氨基酸残基[5]。U-box蛋白被认为是修饰的RING蛋白，但与RING蛋白不同，U-box蛋白通过盐桥或氢键传递泛素分子。除了含有U-box结构域，PUB蛋白往往包含其他结构域，例如ARM基序、激酶结构域、WD40结构域、MIF4G基序等，基于这一点，可以对PUB蛋白进行再次分类[6-7]。……