吴素娟，刘战民，王兆明，周 辉，周 凯,*，徐宝才,*

（1.合肥工业大学食品与生物工程学院，安徽 合肥 230601；2.上海大学生命科学学院，上海 200444）

中国是世界上畜禽资源最丰富的国家之一，畜禽业产值占农业总产值的35%以上，且产值年均增长率达13%。但我国目前畜禽养殖以个体养殖户为主体，缺乏专业全面的知识和技术，养殖水平参差不齐[1-2]，导致畜禽副产物的市场潜力一直被低估。动物血液被认为是可提取高价值成分的重要副产物[3]。一方面，血液未经处理、加工而直接排放会导致严重的环境问题；另一方面，血液中富含极具营养价值和优良功能特性的活性物质，可以用于包括食品、动物饲料在内的加工，不加利用而直接排放会导致资源的严重浪费，影响经济效益。据统计，2015—2019年我国肉类年均产量达到8 483万 t，以生猪为例，全国年屠宰量约6.4亿 头，产生猪血约300万 t，畜禽血液中蛋白质含量高达18.9%，是一种理想的蛋白质资源[2-4]。畜禽血液的营养价值不仅体现在其蛋白质含量高，还体现在其营养成分的生物利用率高。例如血液富含铁，血红素铁具有很高的生物利用率，比植物中的非有机铁或食品强化常用的铁盐更容易吸收。研究表明，猪血中铁的含量超过40 mg/100 g，而且多以结合铁的形式存在[5]。目前，血液副产物主要被用作乳化剂、稳定剂、澄清剂、增色剂和营养强化剂，广泛应用于食品、饲料、医药等领域[6]。

血红蛋白主要应用于传统食品，如血豆腐、血肠等，随着研究的深入和对其优良功能特性的挖掘，血红蛋白在食品中的应用愈加广泛[7]。例如，血红蛋白着色效果良好且持久稳定，可以代替传统的亚硝酸盐应用在腌肉和灌肠中；去除血红素后的珠蛋白具有良好的乳化性和起泡性，可以应用于肉馅、饼干和面包中；血红素铁和血红蛋白肽被广泛应用于保健品和功能性食品中作为补铁剂[8-10]。此外，值得指出的是，相比于大麦、大豆等植物源蛋白和乳蛋白，血红蛋白不具有致敏性，因此可能成为食品中广泛使用的功能性成分替代品[11]。血红蛋白的功能性质是指食品体系在制备、加工、贮藏和消费期间影响蛋白质在食品体系中性能的物理、化学性质，如凝胶性、溶解性、起泡性、乳化性和黏性等[7]。研究在加工过程中不同处理对其结构和功能特性的影响，不仅可以尽量避免所需蛋白质功能特性遭到破坏，而且还能有目的地改性蛋白以产生或增强一些特性。本文将介绍血液副产物中血红蛋白的结构和功能性质，并综述该蛋白质在食品加工中发生的结构变化，以及这些变化对其功能特性的影响。

1 血红蛋白的结构

血红蛋白分子是由4 个亚基组成的具有一定空间构象的四聚体，其中含有两个α亚基和两个β亚基，每个亚基由一条肽链（即珠蛋白）和一个血红素分子构成，肽链相互盘绕、折叠成球形，将血红素分子包在里面[12]（图1A）。血红素是铁原子和原卟啉构成的复合物（图1B），亚铁离子位于卟啉环的中心，有6 个配位键，卟啉中4 个吡咯环上的氮原子与亚铁离子配位结合，在卟啉环平面的两侧，铁原子一边结合组氨酸，一边结合氧分子，当血红蛋白载氧时，有一个氧分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白不载氧时，氧的位置就由水分子代替[13]。珠蛋白上疏水的非极性氨基酸残基在三级结构内部形成疏水口袋，将血红素嵌入其中，使血红素不与水接触而得到保护[14]。正是由于这种疏水的非极性氨基酸在分子内部于血红素周围排列，而分子外部由亲水的极性氨基酸组成的特殊结构，使血红蛋白处于高度水溶状态，有利于其保持结构的稳定和功能特性的发挥。

图1 血红蛋白（A）和血红素（B）的结构Fig. 1 Structures of hemoglobin (A) and heme (B)

2 血红蛋白的功能特性

蛋白质的功能特性指蛋白质所具有的影响最终产品质量的特性，对食品和食品成分在制备、加工和贮藏过程中的物理特性起到非常重要的作用[15]。血红蛋白的功能特性包括水合作用、黏结能力、表面性质和流变学性质，在食品中表现为在溶液中的溶解性、凝胶特性、起泡特性和乳化特性。

2.1 血红蛋白的溶解性

蛋白质的溶解性是蛋白质-溶剂和蛋白质-蛋白质之间相互作用达到热平衡的热力学表现形式，它是实现蛋白质功能特性的重要前提。血红蛋白浓缩液具有高溶解性，血红蛋白溶解性的大小对于其在食品加工中的应用非常重要，一般来说，良好的功能特性要求具有较高溶解性，溶解性是受加工过程影响最大的功能特性。溶解性高度依赖于蛋白质的三级结构，而蛋白质三级结构经常会不可逆地被混合试剂、高压、极端温度改变[16]。血红蛋白溶解性易受pH值、温度、血红蛋白浓度、盐含量以及其他加工条件等影响[17]。Álvarez等研究了pH值对血红蛋白溶解性的影响，发现在pH 3～8范围内，血红蛋白溶解性为75%～95%，而用双氧水进行脱色处理的血红蛋白在pH值为7时溶解性仅为15%[18]。

2.2 血红蛋白的凝胶特性

蛋白质的凝胶特性是指蛋白质分子变性导致聚集并形成有序的蛋白质三维网络结构的过程[19]。蛋白质通过胶凝作用形成的凝胶具有三维网状结构，它是蛋白质-蛋白质之间相互作用（氢键、疏水相互作用）、蛋白质-水之间相互作用以及邻近肽键之间的吸引力和排斥力这3 类作用力达到平衡时的产物，导致大量的液体被少量的蛋白质所固定。凝胶的重要特性包括保水能力、凝胶能力以及凝胶的流变性能。血红蛋白凝胶特性可以应用于制备沙拉酱、肉制品和各种汤中[5]。Autio等发现血红蛋白凝胶相对血浆蛋白凝胶较软，但结合水能力更强[20]。Bah等研究表明NaCl的加入会降低血红蛋白的保水能力，因为盐增强了血红蛋白形成随机聚集体的趋势[21]。Yang等证明了与酶解血红蛋白相比，羧甲基纤维素钠处理的血红蛋白具有更好的凝胶能力，因为肽不能产生足够的蛋白质-蛋白质相互作用以形成网状结构[22]。因此，要使血红蛋白具有良好的凝胶特性，在加工过程中要保证血红蛋白结构的完整性。

2.3 血红蛋白的起泡特性

食品泡沫是指气泡在连续的液相或含有可溶性表面活性剂的半固相中形成的分散体系。良好的起泡性能够使蛋白质分子快速地扩散到气-液界面，易于在界面吸附、展开和重排，并且通过分子间的作用形成具有黏弹性的吸附膜。泡沫稳定性取决于泡沫保持其体积的时间。Salvador研究发现血红蛋白起泡能力取决于pH值以及干燥处理条件，经过喷雾干燥处理后的血红蛋白起泡能力得到显著增强[23]。虽然血红蛋白能够产生大量的泡沫，但这些泡沫在长时间内并不稳定。因此，血红蛋白常被用于制作蛋糕和各式糕点[5,24]。

2.4 血红蛋白的乳化特性

食品乳化体系是分散的互不相溶的两个液态相，常见的液态相为水相和油相。由于两相的极性不同，两相的界面张力较大，使得乳化体系在热力学上不稳定，因此需要通过乳化剂来降低表面张力，增加体系的稳定性。血红蛋白在乳化过程中能够有效地吸附在油滴表面，并通过降低界面张力促使油滴进一步破裂，从而形成稳定的乳液。一般认为，血红蛋白一旦吸附至界面上，结构就会发生去折叠，产生侧向的引力（蛋白质-蛋白质），甚至会发生变性和聚集，血红蛋白在界面上结构展开的能力与它们的乳化性能密切相关[25]。Lima等研究表明血红蛋白乳化性与其浓度有关，并最终确定在pH值为6的条件下，在0.05～2.00 g/100 mL范围内，质量浓度为0.1 g/100 mL的血红蛋白具有最强乳化能力[26]。Lynch等研究结果与其基本一致，同时对于血红蛋白及其衍生物，乳化能力随蛋白质量浓度的增加而增强，在质量浓度为2～6 g/L时，珠蛋白的乳化能力不低于血红蛋白，这通常是珠蛋白的结构所致，位于血红蛋白疏水口袋中的血红素被去除，而这些疏水残基可以与乳状液油相结合[27]。与球蛋白相比，脱色血红蛋白乳化能力的降低表明脱色过程对血红蛋白结构和功能具有一定的影响，导致蛋白变性，从而与脂肪结合能力降低。

3 物理因素引起的血红蛋白结构和功能特性变化

3.1 热处理

在蛋白质变性中，热是最普遍的物理因素，且热变性是最常见的蛋白质变性形式。对于血红蛋白，主要是利用光谱（如紫外-可见光谱、红外、近红外光谱）、热力学（如差示扫描热法等）、核磁共振等方法分析其热变性及热聚集时蛋白质结构的变化情况，即由最初的折叠状变成去折叠状（热变性）、展开状到蛋白聚集（热聚集）的一系列分子反应[28]。

Bhomia采用圆二色光谱和紫外-可见光谱研究了温度对牛血红蛋白二级结构和构象变化的影响，随着温度的升高，氢键断裂导致血红蛋白分子中α-螺旋含量减少，牛血红蛋白分子中大部分为α-螺旋（60%～70%），其余是β-折叠、β-转角和无规卷曲（20%～30%）；温度的初始升高导致氢键键能降低，使蛋白质侧链暴露在溶剂中，如果在前期阶段停止加热，蛋白质易恢复自身的固有形态，然而，持续的加热使分子内氢键断裂，使水与蛋白质中的酰胺氮原子和羰基氧原子之间产生新的氢键[29]。此外，另有研究从宏观上观察血红蛋白的热变性，Yan Yongbin等用二维红外相关光谱研究血红蛋白热变性过程，发现在30～44 ℃下，血红蛋白处于结构扰动阶段；44～54 ℃过程中血红蛋白解折叠，处于热伸展阶段；54～70 ℃过程中蛋白发生热变性并聚集[30]。因此，蛋白的热聚集过程包括界限分明的不同阶段，且随着温度的升高，血红蛋白的三级结构越来越松散，当高疏水区域解折叠并暴露在肽链外部时，引发血红蛋白热聚集。也就是说，在一定的温度范围内，血红蛋白经加热处理后可以恢复原来结构，这对选择血红蛋白适宜处理温度以降低其溶解性损失具有重要意义。Vidal等用差示扫描量热法测出固体粉剂血红蛋白解链温度为120 ℃，解离温度为210 ℃，当温度不超过120 ℃时，血红蛋白变性，解链的过程引起蛋白的热容量增加，而温度一旦达到解离温度时，一部分血红蛋白则会丧失其热容量[31]。当血红蛋白被水或磷酸盐缓冲液溶解后，其解链温度则降低到63～67 ℃。

对于血红蛋白的变性过程，采用Lumry-Eyring模型分析较为合适，Lumry-Eyring模型假设蛋白质变性不可逆过程包括两步：N→U→D（N指天然蛋白，U指蛋白解折叠或部分解折叠，D指蛋白完全变性或指蛋白聚集），其中N→U是快速平衡过程，是可逆的；U→D是不可逆过程。血红蛋白经过热处理发生聚集或变性作用，使疏水基团外露，导致其溶解性降低[32]。

3.2 高静水压处理

高静水压处理是一种非热处理技术，最初是为了延长食品的保质期，现在被认为是利用各种结构复杂的蛋白质生产高附加值肽段的有效手段。目前，高静水压已成为一种在食品加工中广泛应用的技术。经高静水压处理后，食品的功能特性、营养特性以及感官品质一般都能得到保持，但蛋白质结构和构象会发生一定的改变[33]。蛋白质结构在一定压力和温度下是稳定的，然而，随着温度的升高和压力的增加，蛋白质结构发生改变，高静水压处理过程不涉及加热步骤，但其压力足以使蛋白质结构展开[34]。蛋白质溶液在100 kPa的静水压力下会发生体积减小，且蛋白质立体结构被破坏、变性，出现沉淀、凝固、凝胶化等现象[35]。

Toldra研究了血红蛋白在喷雾干燥之前施加高静水压处理（400 MPa、20 ℃、15 min）对其功能特性的影响，结果发现高静水压的应用增加了喷雾干燥对血红蛋白的变性作用，尤其是在pH值为7时（等电点），观察到蛋白质溶解性下降。高静水压的使用还会降低血红蛋白的起泡能力，但对泡沫稳定性没有负面影响，对红细胞浓缩液的弹性、黏附性和保水性均没有影响[36]。

3.3 脱水处理

脱水处理能降低血红蛋白质量，以便运输并增强稳定性，延长贮藏时间，干燥会使血红蛋白提取液水分质量分数从90%降低到5%～10%。将血红蛋白溶液的水分全部去除会引起血红蛋白的大量聚集，这是由于蛋白质-蛋白质相互作用，尤其是在高温下除去水分就会导致血红蛋白表面活性和溶解性的降低[37]。并且干燥条件也会影响粉末颗粒尺寸以及内部和表面的孔隙，从而改变蛋白质吸附水分的能力和溶解性。血红蛋白最常见的脱水处理方式为喷雾干燥和冷冻干燥。

喷雾干燥易于设计，操作可连续进行，并且可应用于热敏性产品[38]。在喷雾干燥过程中，液体进料被雾化成热干燥空气，从而使微米级的液滴迅速脱水成干燥颗粒，在此脱水过程中颗粒形态的变化在很大程度上决定了粉末的品质[39-40]。Delaney在185 ℃的进口温度条件下对血红蛋白浓缩液进行喷雾干燥，结果表明血红蛋白浓缩液pH值在2～10的范围内时，血球蛋白粉在水中的溶解性为75%～95%；pH 7.2时溶解性最低；在pH值为3时，离子浓度对血红蛋白在水中的溶解性有显著影响（在4.0 mol/L NaCl存在下溶解性从95%（无NaCl存在）降到3%）。血红蛋白浓缩液在47～55 ℃的温度范围内发生凝聚，凝聚的程度和速度取决于蛋白质的浓度[41]。Salvador研究了pH值、蛋白质浓度对未处理和喷雾干燥猪血红蛋白浓缩液起泡性和乳化性的影响，喷雾干燥后的血红蛋白粉末的起泡性能要优于未经过处理的血红蛋白浓缩液[23]。此外，随着pH值和蛋白质浓度的不同，喷雾干燥对乳化性能的影响也不尽相同。

相对于喷雾干燥，真空冷冻干燥在低温、低氧条件下进行，真空冷冻干燥过程中血红蛋白浓缩液首先由液态冻结成冰晶，干燥后期压力降低导致冰晶在较低温度下升华，保证了蛋白质的完整性，能够最大程度地保护其性质不受影响。冰晶升华后形成多孔结构，使产品具有高吸湿能力，但耗时、低温、高真空以及由此产生的高运行成本限制了真空冷冻干燥技术在食品加工中的应用，且在真空冷冻干燥过程中蛋白质表面残留的水分会形成冰晶，从而破坏蛋白质的高级结构[42-43]。通常真空冷冻干燥只应用于具有非常高附加值的血液制品[44]。宋璇等研究了在血红蛋白浓缩液中添加葡萄糖对真空冷冻干燥后血红蛋白结构的保护作用，发现葡萄糖不仅能使血红蛋白粉末的水分含量增加，还能明显增强干燥血红蛋白在pH值、温度和NaCl环境改变时的稳定性[45]。从以上研究结果可以看出，无论哪种干燥方式，pH值与盐离子浓度对血红蛋白的功能特性影响均较大。

3.4 脱色处理

尽管血红蛋白在食品工业中应用广泛，但血红蛋白在食品配方中所呈现的深棕色在一定程度上限制了其作为食品工业原料的使用[46-48]。为了扩大血红蛋白的使用范围，研究人员对其脱色进行了大量的研究，大多数技术是基于将血红素铁转化为非血红素铁[27]。另一种使血红蛋白变色的方法是去除血红素，留下蛋白。血红蛋白含有血红素，其中心含有一个铁原子，能够形成血红素颜色，血红素通过非共价键与珠蛋白链结合，游离血红素和结合血红素之间存在平衡，加入酸会改变这种平衡，从而有利于离解[49]。

Shi Jing等[50]研究了曲霉谷氨酰胺肽酶在猪血红蛋白脱色中的应用，并对脱色后的猪血红蛋白水解产物的功能特性进行评估。结果显示曲霉谷氨酰胺肽酶能够有效地使血红蛋白脱色，虽然使血红蛋白水解度增加不到3%，但脱色率达到90%，且水解产物具有良好的乳化性、起泡性和吸水性。酶解脱色法是目前血红蛋白最常用的脱色方法，水解后不仅珠蛋白与血红素分离达到良好的脱色效果，而且蛋白质自身被降解成多肽，功能特性得到很大提高。但是单一的酶解产物并非完全脱色，所以在加工过程中要辅以其他方法才能使其完全脱色。

4 化学因素引起的血红蛋白结构和功能特性变化

4.1 酸碱处理

血红蛋白所处介质的pH值对变性过程有很大影响，在一定的pH值范围内血红蛋白是稳定的，但在极端pH值环境中血红蛋白会发生变性，因为在极端酸碱环境中，分子内离子基团强烈的静电排斥会导致蛋白质分子伸展，结构遭到破坏[51]。

Kristinsson等研究了不同pH值对血红蛋白构象的影响，在低pH值（1.5～3.5）时，随着pH值的降低，血红蛋白展开速度加快[52]。在碱性（pH 10～12）条件下，对血红蛋白构象的影响比在酸性条件下小得多。在血红蛋白的不同展开阶段将pH值调整为中性，重组血红蛋白的肽链恢复程度与pH值调整前的展开程度成正比，即蛋白质的展开程度越大，重组血红蛋白的恢复程度越低。血红蛋白展开越多，则内部疏水基团暴露越多，溶解性越低。若血红蛋白的加工条件为高酸高碱，适当控制展开时间和再折叠时间对减少血红蛋白溶解性的损失具有重要意义。

4.2 磷酸化处理

磷酸化修饰是改善蛋白质功能特性的一种廉价且有效的化学方法，食品蛋白质的磷酸化可以改变其水化性质、蛋白质-蛋白质相互作用有关的性质、表面活性等，扩大应用范围。在此方法中，磷酸化试剂选择性地与蛋白质侧链基团反应，引入多个带负电的磷酸化基团，磷酸化试剂提供的无机磷与蛋白质中氨基酸羟基氧原子（如丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸）或特定氮原子（如赖氨酸的ε-NH2、组氨酸咪唑环的1,3-氮、精氨酸的胍基氮）反应形成C—O—P和C—N—P结构。磷酸化蛋白作为改性蛋白质的一种常用方法能有效改善蛋白质的乳化能力和乳化稳定性，这是由于磷酸化的蛋白质离子基团中带有大量的磷酸根基团，使整个蛋白质体系的电负性增强，蛋白质分子间静电排斥作用使折叠蛋白质结构伸展，导致其在介质中更易分散，因而提高了蛋白溶解性。此外，带负电磷酸根基团的引入也降低了蛋白质体系乳化液表面张力，使其更易形成乳状液，同时也增加了液滴之间的斥力，因此改性蛋白质的乳化能力及乳化稳定性等够得到较大的改善[53-54]。

彭倩将猪血红蛋白进行磷酸化后，比较发现磷酸化前后血红蛋白在不同的pH值和不同浓度NaCl下溶解性、起泡性及泡沫稳定性、乳化性活性及乳化稳定性均会发生不同程度的变化[55]。在大多数情况下，磷酸化猪血红蛋白的上述功能特性均优于未磷酸化的血红蛋白。在众多的化学修饰中，磷酸化血红蛋白是改善食物蛋白功能特性一个重要方法，为开发我国蛋白质资源、解决蛋白质缺乏提供了新途径，但要注意其使用时存在的营养和安全问题[56]。

4.3 硝基化处理

色泽是反映食品品质的一个重要指标，硝酸盐和亚硝酸盐是肉制品加工中的传统发色剂，但有研究表明，当亚硝酸盐使用量超过一定标准时会导致NO-大量残留，蛋白质代谢产物仲胺会和残留的NO-结合生成亚硝胺，而这些亚硝基结合物均为致癌因子，能够导致实验动物发生癌变，故制备亚硝基血红蛋白用以代替传统发色剂[57]。

亚硝基血红蛋白具有普通蛋白质所具有的全部功能特性，尤其是起泡性和乳化性最为突出，在生产中，亚硝基血红蛋白受热形成胶膜，能够提高肉制品的保水性、弹性。血红蛋白经亚硝基处理后制备成亚硝基血红蛋白，产品的稳定性、水溶性和乳化性能更好，已在肉制品中得到很好的应用[58]。

施春权等发现亚硝基血红蛋白乳化性较差，但具有较好的溶解性、持水性与持油性。亚硝基血红蛋白溶液的起泡性在pH值为5时最低，低浓度的NaCl溶液对亚硝基血红蛋白溶液起泡性有促进作用，但高浓度的NaCl溶液对其有抑制作用，温度升高（20～80 ℃）对起泡性也有促进作用，但泡沫稳定性会随着NaCl溶液浓度（0.2～0.8 mol/L）增加或温度的升高而降低；亚硝基血红蛋白在等电点处具有最低的持水性，持水性也随着NaCl浓度增加和温度升高而降低[59-60]。针对传统亚硝基血红蛋白的不稳定性，Hammad等利用牛血、改性淀粉和麦芽糊精制备了新型亚硝基血红蛋白，发现其具有良好的稳定性和着色性、抗氧化性，使其有潜力作为肉制品色素替代品用于增加产品的营养价值[61]。此外，由于血红蛋白易光解，张军等对亚硝基血红蛋白进行糖基化，结果表明，糖基化得到的亚硝基血红蛋白色素经真空冷冻干燥和60 ℃烘干后溶解性能良好，并且在-18 ℃贮藏条件下糖基化亚硝基血红蛋白色素稳定性较好[62]。亚硝基血红蛋白糖基化产物的成功制备为提高血红蛋白功能特性提供了高效的新思路，具有重要应用价值。

5 酶解处理引起的血红蛋白结构与功能特性变化

酶解处理是当前蛋白质改性中的研究重点，与物理处理和化学处理相比，其反应速度快、条件温和、专一性强、作用过程可控、无氨基酸破坏或消旋现象，且原料中有效成分能够完整保存、无副产物和有害物质产生、无环境污染[63]。

酶解处理是利用蛋白酶将蛋白质分子降解成肽类以及更小的氨基酸分子的过程。经酶解后的蛋白质分子质量变小，很多可电离的羧基和氨基随着水解暴露出来，蛋白质表面的电荷分布被改变，使得等电点发生改变，蛋白质在原来的等电点处带净负电荷或正电荷，分子中表面疏水性残基的数量远低于亲水性残基的数量，带电的氨基酸残基的静电排斥和水合作用促进了蛋白质的溶解。一般来说，蛋白质的乳化能力与水解程度呈正相关，蛋白质在水解过程中暴露出更多的疏水基团，从而提高了多肽在空气-水界面上的融合速率和吸附能力，但会导致肽的表面活性降低，对泡沫稳定性具有负面影响。

郭善广等研究了脱色血红蛋白酶解产物的功能特性，发现不同pH值环境下同时经脱色和酶解后的血红蛋白都具有很高的溶解性，氮溶解指数达到了92%以上，这是由于较小的具有强亲水性的可溶性肽在酶解过程中大量生成，因此即使在等电点处也不发生聚集、絮凝[64]。Alves等通过碱性蛋白酶水解鸡血粉，水解产物的起泡能力和泡沫稳定性与大豆分离蛋白相当，且起泡能力随着pH值的增加而增加，泡沫稳定性则相反；但乳化活性（34.2～41.1 m2/g）低于大豆分离蛋白（142.1 m2/g）[65]。Zheng Zhaojun等采用中性蛋白酶与风味蛋白酶协同作用水解鸭血红细胞，水解液不仅含有丰富的多肽（68.14%）和大量必需氨基酸，而且具有良好的溶解性（＞80%）、乳化性和起泡性[66]。大量的研究表明，影响血红蛋白酶解的主要因素包括酶的特性、pH值、离子浓度，其中酶的特性是关键因素。目前，酶解处理在我国血红蛋白资源深加工中应用力度不够，基础理论研究较薄弱，但酶解处理的诸多优点使其具有广阔的应用前景。

6 结 语

血红蛋白作为血液中最主要的蛋白质，由于其具有优良的功能特性，已在食品工业和生化医药等领域有着广泛的应用。本文在介绍血红蛋白结构和功能特性的基础上，综述了血红蛋白在食品加工过程中发生的结构变化，以及这些变化对其作为食品加工助剂、功能性添加剂发挥功能特性时的影响。随着科技的发展，新兴加工技术层出不穷，对血红蛋白的高值化加工也会进一步提高，研究加工过程对血红蛋白的结构和功能影响，可为加工过程中血红蛋白品质的控制提供强有力的理论依据，而对这一优良的资源充分且合理地利用对于提高畜禽副产物综合利用的程度和环境、经济、社会效益有着举足轻重的作用。