武佳琪，黄金海

（天津大学生命科学学院，天津 300072）

糖基化是最复杂的蛋白质翻译后修饰过程之一，影响蛋白质折叠、稳定性、半衰期、蛋白质间相互作用和信号传导运输等生物学过程［1］。附着的碳水化合物部分通过天冬酰胺（N-连接）侧链的氮原子与肽或通过丝氨酸或苏氨酸的氧原子（O-连接）连接至肽骨架N-X-S/T（X≠P）［2］，在不同糖基转移酶的作用下，单糖残基顺序添加到目的蛋白上形成完整的糖链（图1）。部分病毒蛋白可以受到糖基化的修饰，糖基化在囊膜病毒结构蛋白的修饰中起重要作用［3］。病毒的糖蛋白可以介导其对宿主细胞的识别，结合以及入侵的整个感染过程，还可以帮助病毒逃避免疫系统的清除［4］。被感染的细胞也可以通过对病毒表面糖蛋白的识别而诱发免疫反应，产生细胞因子和抗体来杀灭病毒［5］。另外，宿主细胞上同样存在可以被糖基化修饰的蛋白质结构，这些结构在病毒侵入中也发挥重要作用。本文就糖基化修饰在囊膜病毒感染及免疫中的作用机制进行综述，以期为抗病毒药物和疫苗研制提供一定的理论基础。

图1 糖蛋白代表性的N-糖连接和O-糖连接类型

1 糖基化修饰与囊膜病毒感染

糖基化是蛋白质和脂质中常见的修饰，大多数糖基化反应发生在高尔基体上［6］。尽管初始单糖靶向糖蛋白或糖脂的转移是在ER或ER膜上进行的，但随后添加不同糖基构成成熟聚糖是在高尔基体中发生的［7］。高尔基体膜上布满了糖基转移酶、糖苷酶和核苷酸糖转运蛋白，其排列顺序通常是从顺式高尔基体到反式高尔基体网络（TGN），这样每种酶活性都可以作用于通路上较早产生的特定底物上［8］。……