刘 宸，王学清，豆智华，王 俊，李荣蓉，徐赵玉，杨 洁

（新疆大学生命科学与技术学院，新疆 乌鲁木齐 830046）

血管紧张素转化酶（angiotensin converting enzyme，ACE）是通过肾素-血管紧张素系统调节血压的一种关键酶[1]，它是一种膜结合外在金属蛋白酶，主要存在于肺组织、外周血管组织和血管内皮细胞及其他种类的细胞中[2]。ACE可以使无活性的血管紧张素Ⅰ的C末端水解2 个氨基酸后转变成有活性的血管紧张素Ⅱ，血管紧张素Ⅱ可以降低血液流速，减少肾脏水分和盐的分泌，导致血管平滑肌收缩，引发高血压，同时ACE可水解血管舒缓激肽，使其失活，而血管舒缓激肽可以舒张血管，使血压降低，当舒缓激肽受到抑制而血管紧张素Ⅱ的活性增加后，就会引发高血压[3]。因此，以ACE为靶点的药物研究引起了越来越多的关注，ACE已被证明在降低高血压方面是成功的[4-5]。自1977年根据ACE底物的化学结构推测出ACE活性部位的模型并据此开发设计了第1个化学合成的ACE抑制剂卡托普利（Captopril）以来，ACE抑制剂药物在高血压治疗中的作用得到了医学界的普遍认可，但其对肾脏的毒副作用使研究者开始寻找安全性更高的ACE抑制剂[6]。天然来源的ACE抑制肽具有安全性高、毒副作用小、易吸收等特点，有着合成化学药物不可比拟的优越性，成为抗高血压药物研究的热点之一，其中食品来源的ACE抑制剂更是研究热点[7]。生物活性肽是食物蛋白质的特殊片段，对人体健康具有一定的生理功能，它们存在于完整的食物蛋白质中，可在食品加工过程中释放，如发酵、体外或体内酶水解[8-9]。……