不同分子质量丝素蛋白的分离与表征
2021-07-26丁梦瑶戴梦男徐晶晶王建南
丁梦瑶, 戴梦男, 李 蒙, 刘 苹, 徐晶晶, 王建南,2
(1. 苏州大学 纺织与服装工程学院, 江苏 苏州 215123; 2. 苏州大学 现代丝绸国家工程实验室, 江苏 苏州 215123)
蚕丝(家蚕丝)主要由丝素蛋白和丝胶蛋白构成,其中丝素蛋白占70%~80%,由重链(H链)、轻链(L链)和糖蛋白(P25链)组成,物质的量比为6∶6∶1,分子质量分别为390、25和30 ku[1]。丝素蛋白具有无可比拟的皮肤亲和性,采用混纺、表面接枝丝素蛋白或丝素蛋白后整理可改善合成纤维的舒适性和染色性等。此外,丝素蛋白在用于细胞外基质、组织工程支架、药物载体等生物医用材料领域已取得了突破性的研究。
无论用于对传统纺织品性能的改良还是医用材料的研究,丝素蛋白分子质量的大小及其分散程度是影响丝素蛋白性能的主要因素,许多学者尝试通过调节丝素蛋白的分子质量来调控其结构与性能。再生丝素蛋白制备过程中,溶解家蚕丝素蛋白纤维的溶剂通常用含有氯化钙的三元溶液[2-3]和溴化锂溶液[4-5]。现有研究指出,调控溶解条件可有效地改变丝素蛋白溶液的分子质量分布[6]。如脱胶的丝素蛋白纤维在50 ℃三元溶液中溶解24 h,得到的丝素蛋白分子质量分布在17~63 ku之间,平均分子质量约为42 ku[7],这种低分子质量的丝素蛋白粉末能显著激活凝血级联反应的内在途径,促进止血。丝素蛋白纤维在85 ℃的三元溶液中,通过溶解不同时间可以制备出分子质量在16~450 ku范围的丝素蛋白[8]。当采用溴化锂溶液溶解时,在90 ℃溶解6 h获得的丝素蛋白分子质量分布在25~120 ku之间,在60 ℃溶解1 h的丝素蛋白分子质量分布在20~250 ku之间[9],并且较低分子质量和分子质量分布窄的丝素蛋白制备的微球形貌更好、表面更光滑。……
