牛琳琳，ZAW Lin Naing，张彩虹，EI Thinzar Soe，梁革梅

（中国农业科学院植物保护研究所/植物病虫害生物学国家重点实验室，北京 100193）

APNs（氨肽酶家族）属于肽链端解酶，可使氨基酸从多肽链的N末端顺序逐个地游离出来[1]，参与生物体内蛋白翻译水平调控、肽激素水平调控、应激反应以及与健康和疾病相关的细胞反应等过程[2]。在昆虫中，存在于消化道和肠腔中的APN，主要功能是与肽链内切酶和羧肽酶共同起作用，分解来自食物的蛋白[3]。研究者根据APNs的基因序列系统进化分析结果将鳞翅目昆虫APNs分为8类，分别命名为APN1到APN8，每类分支中通常有多于一种的APN，同一物种的不同分支间氨基酸同源性为23%～40%，同一分支不同物种间的同源性为50%～95%[4,5]。目前，有143条APN的cDNA已经从27种鳞翅目昆虫中被克隆、分析（http://www.ncbi.nlm.nih.gov/）。

昆虫中肠上的受体蛋白与Bt结合是Bt发挥杀虫作用的关键，而且受体蛋白的变异与昆虫对Bt的抗性密切相关。氨肽酶N是最早被鉴定出来的Bt受体蛋白[6]，烟草天蛾Manduca sexta的APN通过分离纯化后可与Bt蛋白进行体外结合，是最早被确定的Cry1Ac受体[7]。2002年Gill等[8]采用显微注射法获得了含烟草天蛾APN基因的黑腹果蝇Drosophila melanogaster，APN在非敏感宿主果蝇中肠和中胚层获得了表达，这种转基因果蝇对Cry1Ac毒素变得很敏感，该研究首次从虫体水平证实APN是Cry1Ac的功能性受体。Lin等[9]在Sf9昆虫细胞中成功表达家蚕APN6，细胞生测结果显示BmAPN6参与Cry1Ac诱导的细胞形态异常和裂解死亡过程。以往的研究结果表明，不同APN所结合的Cry蛋白种类不尽相同，而且昆虫对Bt产生抗性后 APN基因的表达量变化也有差异，有的在抗性昆虫中显著降低，有的却显著升高。……