米晓钰，李 乔，马 睿，朱晓林，温永强，刘 霞*，杜晓华

(1.甘肃农业大学 生命科学技术学院， 兰州 730070；2. 甘肃农业大学 动物医学院，兰州 730070)

脑红蛋白(Neuroglobin，NGB)是德国科学家Burmester于2000年首次发现的一种特异性携氧球蛋白，主要分布于中枢神经系统[1]。与血红蛋白、肌红蛋白相比，NGB具有经典螺旋三折叠结构的特点，其基本结构是蛋白质肽链和 1 个血红蛋白[2]。蛋白质结构是生物长期演化出的结果，从 DNA 编码转录翻译到蛋白质序列折叠形成稳定的空间结构，并非一个随机产生的过程。对任意蛋白质的序列进行修改，即使只增加、删除或修改蛋白质序列中的一个氨基酸，蛋白质结构都会发生明显的改变，相应的蛋白质功能也会随之变化，而如果修改两个及以上氨基酸，多数蛋白将无法进行有效的折叠[3]。要想深入探究蛋白质的内部功能机制，则首先需要证明蛋白质结构与其功能之间的关系。近年来，国内外学者主要对NGB转录调控机制及其在神经元中的保护作用开展了相关研究工作[4-7]，至于NGB蛋白结构学方面的研究，则多集中于对其基本结构[8]及功能相关核心位点的研究[9-10]，国内目前对于该项工作的研究尚处于生物信息学的初步分析阶段[11]，而针对NGB蛋白三级结构的详细预测分析还未见相关报道。本项目组李盛杰等[12]研究发现，天祝白牦牛NGB基因编码的氨基酸序列与普通黄牛相比，在第83、97位分别发生了丝氨酸(Ser)→脯氨酸(Pro)、精氨酸(Arg)→谷氨酰胺(Gln)的突变，但其生物学意义目前尚不明确。……