孙笑笑，程志玲，王 颖，李明忠

(苏州大学纺织与服装工程学院，江苏 苏州 215021)

家蚕丝是由约75%的丝素蛋白、25%的丝胶蛋白以及1%～5%的蜡质、脂肪、无机物及色素组成。丝胶蛋白包裹在两根丝素单丝的外围，具有黏合与保护作用[1]。丝素蛋白由20种氨基酸组成，其中甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸三种中性氨基酸的合计占80%以上。丝素蛋白主要组分的H-链的核心区域中，大部分氨基酸序列以“-甘氨酸-X-”(X中65%为丙氨酸、23%为丝氨酸、9%为酪氨酸)的规律重复出现，链段间平行排列，并依靠氢键紧密结合，形成反平行β-折叠构象，进而形成silk II结晶结构。具备这种结构的丝素材料强度高，生物降解速度慢，且具有较强的热力学稳定性[2]。丝素蛋白中的silk I结晶结构是由α-型分子构象的丝素蛋白链段堆积而成的亚稳态结构[3]。经湿热、应力作用、极性溶剂等处理后，silk I可以向silk II转变[4]。与丝素蛋白不同，组成丝胶蛋白的主要氨基酸是丝氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸及苏氨酸等，这四种氨基酸的合计占70%以上[5]。大部分氨基酸侧链带有羧基、羟基等极性基团，因此丝胶表现出较强的亲水性及化学反应活性[6]。丝胶是复合蛋白，分子量分布于24～400 kDa，二级结构主要是无规卷曲结构[7]，难以形成结晶结构，故以纯丝胶制成的材料结构欠稳定，强度较低且易被生物降解[8]。

用丝胶与丝素共混是调节丝蛋白材料的凝聚态结构、微观形态结构、理化性能及生物学性能的途径之一。将天然蚕丝中的丝胶和丝素蛋白分别溶解和纯化后……