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粟酒裂殖酵母中Hsp60蛋白定位与表达水平的研究

2021-02-22王子璇商巾杰

关键词:水平检测

王子璇,商巾杰

(南京师范大学生命科学学院,江苏 南京 210023)

蛋白质的组装被认为是多肽一级序列本身固有特性的唯一结果. 然而,在某些情况下,需要来自其他蛋白质分子的结构信息才能正确折叠并随后组装成寡聚物[1]. 这些“辅助”分子被称为分子伴侣,其中一个亚家族是伴侣蛋白[2],包括10 kDa和60 kDa蛋白质. 分子伴侣在原核生物、叶绿体和线粒体中大量存在,为正常细胞生长所必需,且是应激诱导的,在热休克条件下起到稳定或保护分解多肽的作用. 其中,Hsp60属于一类60-65 kDa的分子伴侣,是由14-18个亚基组成的双圆环形状蛋白结构[3-4]. 一般来说,细胞中通过转录、翻译后产生的多肽通过与Hsp10复合体相互作用,在Hsp60复合体的空腔中折叠成正确的蛋白结构,这一过程需要ATP的参与[5].

Hsp60属Ⅰ类分子伴侣,又被称为HSPD1或Cpn60,存在于线粒体中维持其蛋白质稳态. 其在健康和疾病中发挥着多重作用,尤其是作为一系列获得性和遗传性疾病的致病因子[6-8]. 因其有望给分子伴侣疾病的诊断和治疗方法带来新的发展,如各类癌症、炎症、自身免疫性疾病及一系列神经退行性疾病[8-11],Hsp60抑制剂和调节剂可能会作为新型抗癌药物发挥功能[12],近年来国内外学者对Hsp60的研究兴趣一直在稳步增长.

粟酒裂殖酵母(Schizosaccharomycespombe)作为模式生物,为分析高等真核生物的基因结构和功能提供了极好的模型系统. 相较于另一种模式生物——芽殖酵母(Saccharomycescerevisiae),裂殖酵母细胞中热休克蛋白的转录调控与哺乳动物细胞中的转录调……

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